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¿Qué importancia tiene el sitio de no unión de la proteína?

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Solo una pregunta curiosa:

  • ¿Qué pasará si elimino la mayor parte de la secuencia de proteínas que codifica el sitio de no unión de la enzima de restricción para producir una nueva enzima? ¿Puede la nueva enzima de restricción seguir funcionando?

Como parece con casi todo en la ciencia de las proteínas, la respuesta es que depende de la proteína. Muchas proteínas perderán actividad si se truncan; sin embargo, he trabajado con GPCR que se truncaron solo en la parte extracelular y mostraron resultados cinéticos consistentes. Los anticuerpos se han cortado en trozos muy pequeños (scFv) para crear algunos medicamentos como el pexelizumab. Algunas proteínas se pueden cortar bastante, otras no.


El sitio activo generalmente consta de aminoácidos de múltiples regiones diferentes de la enzima. Entonces, si elimina o reemplaza partes de la cadena de proteínas, la estructura (plegamiento) de la enzima probablemente será diferente y el sitio activo dejará de existir. Por otro lado, en casos afortunados, la sustitución de algunos aminoácidos puede aumentar la actividad catalítica.


La estructura se conserva de tres a diez veces más que la secuencia: un estudio de la respuesta estructural en núcleos de proteínas

Las estructuras de las proteínas cambian durante la evolución en respuesta a mutaciones. Aquí, analizamos el mapeo entre la secuencia y la estructura en un conjunto de dominios de proteínas alineados estructuralmente. Para evitar artefactos, restringimos nuestra atención solo a los componentes centrales de estas estructuras. Descubrimos que, en promedio, utilizando diferentes medidas de cambio estructural, los núcleos de proteínas evolucionan linealmente con la distancia evolutiva (sustituciones de aminoácidos por sitio). Esto es cierto independientemente de la medida de cambio estructural que usemos, ya sea RMSD o descriptores estructurales discretos para estructura secundaria, accesibilidad o contactos. Esta respuesta lineal nos permite cuantificar la afirmación de que la estructura está más conservada que la secuencia. Usando alfabetos estructurales de cardinalidad similar al alfabeto de secuencia, los núcleos estructurales evolucionan de tres a diez veces más lento que las secuencias. Aunque observamos una respuesta lineal promedio, encontramos una amplia varianza. Las diferentes familias de dominios variaron cinco veces en respuesta estructural a la evolución. Un intento de analizar categóricamente esta varianza entre subgrupos por categoría estructural y funcional reveló solo una tendencia estadísticamente significativa. Esta tendencia puede explicarse por el hecho de que las hojas beta cambian más rápido que las hélices alfa, probablemente debido a que son más cortas y que el cambio ocurre en los extremos de los elementos de la estructura secundaria.


INTRODUCCIÓN

Los miembros de la familia de la proteína quinasa C (PKC) están implicados en la regulación de una amplia gama de procesos celulares. Con base en las similitudes estructurales y el requisito de activadores, esta familia de serina / treonina quinasas se puede subdividir en clásicas (α, βI, βII y γ), nuevas (δ, ε, η y θ) y atípicas (ι / λ y ζ) isoformas de PKC (Nishizuka, 1992 Newton, 1995 Liu, 1996).

El crecimiento de neuritas que acompaña a la diferenciación neuronal es un proceso celular que se ha sugerido que está regulado por PKC. Basado en experimentos con líneas celulares de diversos orígenes, tanto PKCδ (O'Driscoll et al., 1995 Corbit et al., 1999) y PKCε (Hundle et al., 1995 Fagerström et al., 1996 Hundle et al., 1997 Brodie et al., 1999 Zeidman et al., 1999) se ha propuesto que es la isoforma de PKC que regula positivamente el crecimiento de neuritas. Esto podría sugerir que estas isoformas tienen funciones redundantes, pero en varios otros sistemas celulares, PKCδ y ε tienen efectos únicos y a veces opuestos (Mischak et al., 1993 Lehel et al., 1994 Fleming et al., 1998).

Anteriormente hemos demostrado que en las células de neuroblastoma, la sobreexpresión de PKCε, pero no de PKCα, βII o δ conduce a la excrecencia de neuritas (Zeidman et al., 1999). El efecto está mediado por el dominio regulador (RD) y es independiente de la actividad catalítica de la quinasa. También identificamos una construcción negativa dominante que suprime tanto la inducción de neuritas mediada por PKCε como el crecimiento de neuritas que acompaña a la diferenciación neuronal. Esta supresión se observó cuando se utilizaron dos protocolos de diferenciación establecidos de células de neuroblastoma: tratamiento con ácido retinoico (RA) de células SK-N-BE (2) (Helson y Helson, 1985 Hanadaet al., 1993) y con factor de crecimiento nervioso (NGF) de células SH-SY5Y transfectadas de forma estable con TrkA (Lavenio et al., 1995). Esto proporciona evidencia de la participación de PKCε en la regulación del crecimiento de neuritas durante la diferenciación de células de neuroblastoma.

El hecho de que aumentar los niveles de PKCε sea suficiente para inducir neuritas podría implicar que la elevación de los niveles endógenos de PKCε puede ser un mecanismo a través del cual se induce el crecimiento de neuritas durante la diferenciación neuronal. Otro mecanismo putativo que conduce al crecimiento de neuritas mediado por PKCε puede ser un cambio hacia un estado inductor de neuritas de PKCε, que puede implicar un cambio en la localización y / o conformación de la molécula de PKCε. Se ha demostrado que tales alteraciones tienen lugar cuando los reguladores interactúan con la molécula de PKC (revisado en Newton, 1997). En este caso, la sobreexpresión de PKCε, al aumentar la cantidad total de moléculas, conduciría a un aumento en el número absoluto de moléculas de PKCε que adoptan espontáneamente la conformación y / o localización que media el crecimiento de neuritas. Debido a que PKCε es la única isoforma que induce el crecimiento de neuritas en células de neuroblastoma, es probable que existan estructuras únicas en PKCε que serían de importancia para la adquisición de un estado inductor de neuritas de esta isoforma.

Los estudios que comparan PKCδ y ε han demostrado que las estructuras responsables de los efectos específicos de la isoforma pueden residir tanto en el dominio regulador como en el catalítico, según el efecto provocado por PKC (Ács et al., 1997a, b Wang et al., 1997, 1998). El dominio C2, en el RD, es crucial para la unión de PKCε a su receptor para la C-quinasa activada (Mochly-Rosen y Gordon, 1998) y este dominio se ha utilizado para bloquear específicamente la translocación y función de PKCε (Johnson et al., 1996Hundle et al., 1997). Además, existe un sitio de unión de actina entre los dominios C1, único para PKCε, que es de importancia para la localización de PKCε y también puede mediar una activación de la enzima inducida por actina F (Prekeris et al., 1996, 1998). Esto es de interés porque existe una mayor asociación de PKCε con el citoesqueleto durante la diferenciación neuronal de las células PC12 (Brodieet al., 1999) y porque la PKCε está enriquecida en los conos de crecimiento ricos en actina F de las células diferenciadoras del neuroblastoma (Fagerström et al., 1996). El objetivo de este estudio fue investigar si el sitio de unión de actina es importante para el crecimiento de neuritas mediado por PKCε y analizar si esto implica una conformación alterada y / o localización de la proteína durante este proceso.


Opción multiple

¿Cuál de los siguientes es el nombre de la secuencia de tres bases en el ARNm que se une a una molécula de ARNt?

A. P sitio
B. codón
C. anticodón
D. Sitio de unión a CCA

¿Qué componente es el último en unirse al complejo de iniciación durante el inicio de la traducción?

A. la molécula de ARNm
B. la subunidad ribosomal pequeña
C. la subunidad ribosomal grande
D. el iniciador tRNA

Durante el alargamiento en la traducción, ¿a qué sitio ribosómico se une una molécula de ARNt cargada entrante?

A. Un sitio
B. Sitio P
C. Sitio E
D. Sitio B

¿Cuál de los siguientes es el aminoácido que aparece en el extremo N de todos los polipéptidos procarióticos y eucarióticos recién traducidos?

A. triptófano
B. metionina
C. selenocisteína
D. glicina

Cuando el ribosoma alcanza un codón sin sentido, ¿cuál de los siguientes ocurre?

A. se incorpora una metionina
B. se libera el polipéptido
C. se forma un enlace peptídico
D. el sitio A se une a un ARNt cargado


La proteína ATM: la importancia de estar activo

La proteína quinasa de ataxia telangiectasia mutada (ATM) regula la respuesta celular a las roturas de doble cadena del ácido desoxirribonucleico (ADN) mediante la fosforilación de numerosos actores en la extensa red de respuesta al daño del ADN. Dos artículos en este número (Daniel et al.2012. J. Cell Biol. http://dx.doi.org/10.1083/jcb201204035 Yamamoto et al. 2012. J. Cell Biol. http://dx.doi.org/10.1083/jcb201204098) muestran sorprendentemente que, en ratones, la presencia de una versión catalíticamente inactiva de ATM es embrionariamente letal. Esto es sorprendente porque los ratones que carecen por completo de ATM tienen un fenotipo mucho más moderado. Los hallazgos impactan en la investigación básica del cáncer y la terapéutica del cáncer.

El mantenimiento de la estabilidad genómica es esencial para prevenir la muerte celular indebida o neoplasias (Cassidy y Venkitaraman, 2012). Las lesiones críticas del ADN, como las roturas de doble hebra (DSB), activan la respuesta al daño del ADN (DDR), una red de señalización generalizada que implica la reparación del ADN, la activación de los puntos de control del ciclo celular y una amplia modulación de la expresión génica y muchas vías metabólicas (Ciccia y Elledge, 2010 Hiom, 2010). Los DSB son inducidos por radiación ionizante, productos químicos radiomiméticos y radicales de oxígeno endógenos. Acompañan al estancamiento de la horquilla de replicación y se forman y se vuelven a sellar en la recombinación meiótica y el reordenamiento de los genes del receptor de antígeno durante el desarrollo del sistema inmunológico. Las principales vías de reparación de las DSB son la unión de extremos no homólogos propensa a errores (NHEJ) o la reparación por recombinación homóloga de alta fidelidad (HRR Holthausen et al., 2010 Lieber, 2010). La amplia y poderosa red de señalización evocada por los DSB comienza con la rápida acumulación en los sitios DSB de un gran grupo de proteínas denominadas "sensores" o "moderadores" y continúa con la activación de varias proteína quinasas ("transductores") con funciones parcialmente redundantes que transmiten la señal a numerosos efectores descendentes, que suelen ser actores clave en las diversas ramas de DDR (Lovejoy y Cortez, 2009 Ciccia y Elledge, 2010 Lukas et al., 2011).

El transductor principal de la alarma DSB es la serina-treonina quinasa ataxia telangiectasia (AT) mutada (ATM Banin et al., 1998 Canman et al., 1998), que se activa en respuesta a la inducción de DSB (Bakkenist y Kastan, 2003) y pasa a fosforilar una gran cantidad de sustratos (Matsuoka et al., 2007 Bensimon et al., 2010). ATM pertenece a una familia conservada de proteína quinasas de tipo fosfoinositido 3-quinasa (PIKK) que incluye, entre otros, otros dos transductores DDR principales: la subunidad catalítica de la subunidad catalítica de proteína quinasa dependiente de ADN (ADN-PKcs) y ATR ( ataxia telangiectasia y relacionadas con Rad3). Estas tres quinasas mantienen estrechas relaciones funcionales (Lovejoy y Cortez, 2009). Evidencia reciente sugiere que la amplia capacidad de la ATM como proteína quinasa le permite regular otros procesos, como los niveles de estrés oxidativo (Guo et al., 2010), y desempeñar un papel en las arenas citoplásmicas, no DDR, entre ellas la homeostasis mitocondrial (Yang et al., 2011 Valentin-Vega y Kastan, 2012 Valentin-Vega et al., 2012).

Las mutaciones de la línea germinal humana que anulan las respuestas celulares al daño del ADN causan síndromes de inestabilidad genómica grave (Jeppesen et al., 2011). los Cajero automático El gen está mutado en el síndrome de inestabilidad genómica, A-T (Savitsky et al., 1995). La A-T se caracteriza por neurodegeneración progresiva, inmunodeficiencia, predisposición al cáncer, inestabilidad genómica y sensibilidad a los agentes inductores de DSB (McKinnon, 2012). La enfermedad es causada por null Cajero automático mutaciones, y los pacientes suelen presentar una pérdida completa de la proteína ATM (Gilad et al., 1996).

Los estudios de procesos dependientes de ATM generalmente se basan en células humanas de tipo salvaje versus células A-T, eliminación de ATM utilizando RNAi, reconstitución de células deficientes en ATM mediante expresión ectópica de proteína ATM de tipo salvaje o quinasa muerta, o en el tratamiento de células cultivadas con inhibidores de ATM. Los laboratorios que utilizan estos sistemas experimentales han sentido desde hace mucho tiempo que las consecuencias fisiológicas de la pérdida de ATM en lugar de albergar ATM inactivo pueden no ser similares (Choi et al., 2010). Los artículos de Daniel et al. y Yamamoto et al. (ambos en este número) proporcionan pruebas sólidas de esta noción y marcan un punto de inflexión en nuestra visión del modo de funcionamiento de los cajeros automáticos. Ambos trabajos se basan en manipular el Cajero automático gen en el ratón.

Cajero automático los ratones knockout han existido durante mucho tiempo. Estos ratones exhiben la mayoría de los síntomas de AT, incluyendo bajo peso corporal, esterilidad, radiosensibilidad y predisposición al cáncer, pero la neurodegeneración es considerablemente menos marcada en estos animales en comparación con la observada en pacientes humanos con AT (Barlow et al., 1996 Elson et al. ., 1996 Xu et al., 1996 Borghesani et al., 2000). Por lo tanto, antes de la aparición del cáncer y sin exposición a la radiación, el murino Cajero automático - / - el fenotipo es relativamente moderado. Usando mutante Cajero automático expresión transgénica en un Cajero automático - / - antecedentes (Daniel et al., 2012) y vía knockin directo (Yamamoto et al., 2012), los dos grupos generaron nuevas cepas de ratones que carecen de actividad Atm en lugar de carecer de Atm, estos animales expresan niveles fisiológicos de catalíticamente proteína inactiva (quinasa muerta). Sorprendentemente, en ambos laboratorios, este genotipo condujo a una letalidad embrionaria temprana, con una inestabilidad genómica inherente superior a la observada en Cajero automático - / - animales (Fig.1). La expresión condicional de la proteína mutante en el sistema inmunológico redujo la eficiencia de la recombinación V (D) J (variable, diversidad y unión) y el cambio de clase de inmunoglobulina, dos procesos que involucran la vía NHEJ de reparación de DSB y requieren ATM activo para una función óptima . Sin embargo, esta reducción fue comparable a la causada por la ausencia de Atm. En conjunto, los datos de ambos laboratorios sugieren que la vía HRR de reparación de DSB, en lugar de NHEJ, puede verse afectada en mayor medida por la presencia de Atm inactiva en comparación con el efecto obtenido después de la pérdida de Atm.

Este fenotipo dramático se debe presumiblemente a un mal funcionamiento grave del DDR, lo que demuestra una vez más su importancia en el desarrollo temprano. El papel fundamental del DDR en el desarrollo se ha documentado en el pasado (Phillips y McKinnon, 2007), pero la novedad de los estudios actuales radica en la profunda diferencia entre la pérdida de Atm y la presencia de Atm catalíticamente inactiva. Lo mismo probablemente se aplica también a los seres humanos: los pacientes A-T suelen presentar pérdida de ATM y, en casos raros de ATM catalíticamente inactiva en pacientes, su nivel es lo suficientemente bajo como para permitir la viabilidad. Recientemente, Zhang et al. (2011) con otro miembro de la familia PIKK: DNA-PKcs. Este grupo descubrió que los ratones que expresan una versión mutante de DNA-PKcs, que carecen de tres sitios de fosforilación asociados con su activación, mueren poco después del nacimiento como resultado de una insuficiencia de la médula ósea. Es interesante notar que, en contraste con esto, la abolición de tres sitios de fosforilación en Atm de ratón, cuyos equivalentes en ATM humana se fosforilan durante su activación (Bakkenist y Kastan, 2003 Kozlov et al., 2006), no dio como resultado ningún fenotipo discernible. (Pellegrini et al., 2006 Daniel et al., 2008).

Por lo tanto, parece que la presencia de niveles fisiológicos de Atm inactivo interfiere severamente con el DDR, ciertamente más que su ausencia. ¿Por qué podría ser esto? Aunque se desconoce el mecanismo exacto de este fenómeno, se pueden hacer algunas suposiciones. La ATM se recluta en los sitios DSB (Andegeko et al., 2001) y, por lo tanto, está presente en los enormes focos nucleares que abarcan estos sitios. Muchas fosforilaciones mediadas por ATM ocurren dentro de estos conglomerados de proteínas. Es importante destacar que Daniel et al. (2012) y Yamamoto et al. (2012) para que ocurra normalmente. Es posible que la presencia de Atm catalíticamente inactivo dentro de estos concentradores DDR perturbe gravemente la capacidad de la celda para responder al daño. Presumiblemente, interfiere con la dinámica temporal ordenada de los eventos dentro de estas fábricas de proteínas (Lukas et al., 2011). Una comprensión más profunda de la organización espacial de estos ensamblajes de proteínas (Chapman et al., 2012) y la jerarquía temporal de eventos dentro de ellos puede dilucidar el papel de ATM no solo como una enzima sino también como un resto de proteína en estas estructuras. Es de destacar que la ATM es una proteína grande de 3056 residuos, de los cuales aproximadamente el 10% constituyen su sitio activo. Las funciones reguladoras del 90% restante de este polipéptido son en gran parte esquivas. En un sentido más amplio, estos estudios muestran de manera convincente, a nivel del organismo, que la pérdida de una enzima versus tenerla inactiva en la célula pueden ser mundos aparte. En este contexto, sería interesante monitorear el desarrollo de neoplasias en aquellos animales que expresan el mutante Atm en su sistema linfoide. Esto es particularmente importante porque las neoplasias observadas en Cajero automático Los ratones - / -, similares a los pacientes A-T, son principalmente linfoides.

Las implicaciones para la investigación traslacional relacionada con la ATM son notables. La ATM se ha considerado naturalmente un objetivo potencial para ser inactivado en las células tumorales para sensibilizarlas selectivamente a la radioterapia (Begg et al., 2011 Basu et al., 2012 Golding et al., 2012). El advenimiento de inhibidores de ATM eficientes (Hickson et al., 2004 Golding et al., 2009) ha estimulado aún más estas esperanzas. La buena noticia es que el efecto de estos inhibidores sobre la radiosensibilidad celular (y, probablemente, el bienestar general) podría ser más profundo de lo que se había estimado anteriormente, siempre que estas pequeñas moléculas puedan dirigirse específicamente a las células malignas. Por otro lado, la exposición de tejidos corporales normales en proliferación a inhibidores de ATM puede ser indeseable, dependiendo del tipo de tejido. Tal exposición del tejido normal a la inhibición de la ATM, aunque sea breve, podría conducir a una inestabilidad genómica sustancial, una fuerza impulsora potencial hacia una nueva neoplasia maligna.


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Cómo obtener suficiente proteína

La proteína es un macronutriente. Es uno de los tres nutrientes que se encuentran en los alimentos y que el cuerpo necesita en grandes cantidades. Es esencial para el mantenimiento y la construcción de músculos y tejidos corporales.

Las proteínas están formadas por pequeños compuestos llamados aminoácidos. Existen cientos de aminoácidos en la naturaleza, pero el cuerpo humano solo usa 22 de ellos.

El cuerpo puede producir todos los aminoácidos que necesita menos nueve. Estos nueve se llaman aminoácidos esenciales. Deben provenir de la comida.

Todos los alimentos contienen diferentes combinaciones de aminoácidos. En general, las proteínas animales como la carne, los lácteos y los huevos contienen todos los aminoácidos esenciales.

Las proteínas de origen vegetal de alimentos como frijoles, granos, nueces y soja son ricas en algunos aminoácidos, pero pueden carecer de otros. Una dieta bien balanceada con una variedad de alimentos puede proporcionar suficientes proteínas para las necesidades del cuerpo.

Share on Pinterest La leche es una buena fuente de proteínas.

La proteína es el componente principal del cuerpo humano. Construye y mantiene el tejido.

Durante los períodos de crecimiento, como la infancia, la niñez y el embarazo, el cuerpo necesita más proteínas.

Las necesidades de proteínas también aumentan para las personas que:

  • tiene heridas
  • se han sometido a una cirugía
  • romper constantemente los músculos durante el ejercicio

Un mito común es que solo se pueden absorber y utilizar alrededor de 20 o 30 gramos (g) de proteína en una comida, pero no hay evidencia que respalde esta teoría.

Sin embargo, todavía puede ser útil para muchas personas alcanzar sus necesidades de proteínas y mejorar sus niveles de energía y azúcar en la sangre al distribuir la ingesta de proteínas a lo largo del día.

Una variedad de patrones de alimentación comunes que pueden ayudar a las personas a alcanzar sus objetivos mínimos de proteínas.

Patrón de alimentación 1

Una es comer una pequeña cantidad de proteína en el desayuno, una cantidad moderada en el almuerzo y una gran cantidad en la cena.

En un día típico, una persona puede comer:

  • 10 g de proteína o menos en el desayuno, por ejemplo, en avena, nueces y bayas
  • 25 g en el almuerzo, por ejemplo, en un sándwich de pavo con queso
  • 5 g en un refrigerio, como una barra de granola
  • 40 g en la cena, en pollo o ternera y acompañamientos

Este día proporcionaría aproximadamente 80 g de proteína.

Patrón de alimentación 2

Otro patrón común es comer una cantidad moderada de proteínas en todas las comidas, desayuno, almuerzo, cena y meriendas.

En un día típico, una persona puede comer:

  • 20 g de proteína en el desayuno, por ejemplo, una tortilla de verduras de 2 huevos con una guarnición de frijoles
  • 15g en un snack matutino de requesón y fruta.
  • 25 g en el almuerzo, por ejemplo, en ensalada con un filete de pescado encima
  • 15 g en un refrigerio rico en proteínas, como un batido de proteínas
  • 10 gramos en la cena, en sopa de lentejas o comida sin carne

Esto también proporcionaría aproximadamente 80 gramos de proteína.

Las personas pueden aspirar a consumir una cierta cantidad de proteínas para obtener el máximo uso de proteínas, la generación de músculo y la recuperación cada vez que comen.

Según el Instituto de Medicina (IOM), la cantidad diaria recomendada (RDA) de proteínas es de 0,8 g por kilogramo (kg) de peso corporal por día. La dosis diaria recomendada es la cantidad mínima de proteína necesaria para cumplir con los requisitos nutricionales, no el máximo.

Sin embargo, esta cantidad depende del tamaño corporal de la persona y de su nivel de actividad. Un hombre de 6 pies y 250 libras que entrena de fuerza cinco veces a la semana puede absorber y utilizar más proteínas que una mujer de 5 pies que no hace mucho ejercicio.

  • Los atletas de resistencia pueden necesitar de 1,0 a 1,6 g por kg de peso corporal, dependiendo de la intensidad del ejercicio.
  • Las recomendaciones para el entrenamiento de fuerza o los atletas de potencia oscilan entre 1,6 y 2,0 g por kg de peso corporal.

El IOM sugiere que entre el 10 y el 35 por ciento de las calorías deben provenir de las proteínas todos los días.

No está claro exactamente cómo afectará a una persona si consume más que esto, ya que el efecto sobre la salud a largo plazo y el riesgo de enfermedad depende del tipo de proteína.

Si una persona no consume suficiente proteína, puede experimentar:

  • falta de crecimiento
  • pérdida de masa muscular
  • inmunidad reducida
  • debilitamiento del corazón
  • problemas respiratorios

Una deficiencia de proteínas puede ser fatal. En los países en desarrollo, algunas personas desarrollan kwashiorkor como resultado de una deficiencia de proteínas. Es un tipo de desnutrición y es común durante una hambruna.

Los primeros signos incluyen hinchazón en las piernas y posiblemente en la cara, debido a edema o acumulación de líquido debajo de la piel. Otros síntomas son barriga, fatiga, cabello seco y quebradizo y uñas agrietadas. La persona será más propensa a las infecciones.

En los países desarrollados, las personas con mayor riesgo de deficiencia de proteínas incluyen a las personas que no comen adecuadamente, por ejemplo, debido a una dieta de pérdida de peso mal administrada, un trastorno alimentario o la incapacidad de cocinar sus propios alimentos, por ejemplo, en la vejez. .

La mayoría de los estadounidenses no carecen de proteínas en su dieta.

Según el Departamento de Agricultura de los Estados Unidos (USDA), las siguientes cantidades de proteína se pueden encontrar en fuentes comunes de alimentos:

  • 3 onzas de pollo contienen 20 g
  • 3 onzas de carne molida contienen 21 g
  • 1 taza de leche contiene 9 g
  • 1 huevo contiene 6 g
  • 1 taza de frijoles negros contiene 15 g
  • 2 cucharadas de mantequilla de maní contienen 8 g
  • Medio bloque de tofu contiene 18 g

Algunas buenas fuentes de proteínas, por ejemplo, un bistec a la parrilla, también pueden contener altos niveles de grasa y sodio. Otras fuentes, como el salmón, son más bajas en grasas saturadas y sodio.

Los frijoles, garbanzos, lentejas, tofu y productos lácteos bajos en grasa también son buenas fuentes de proteínas, así como muchos otros nutrientes que promueven la salud como los antioxidantes y la fibra.

Una dieta que los usa al menos a veces en lugar de carne, especialmente carne roja, tiene menos probabilidades de provocar un aumento de peso y otros problemas de salud.

Un estudio ha demostrado que las mujeres que tenían una ingesta alta de proteínas principalmente de fuentes vegetales tenían un 30 por ciento menos de riesgo de enfermedad cardíaca, en comparación con las mujeres que tenían una ingesta más alta de proteínas y carbohidratos, pero principalmente de fuentes animales.

Existe evidencia de que la proteína adicional en la dieta puede contribuir a algunos de los factores que fomentan la pérdida de peso o el control de peso, especialmente en personas con obesidad.

Sin embargo, los investigadores aún no han demostrado que el consumo de proteínas adicionales conduzca a la pérdida de peso para la mayoría de las personas.

“Aunque a menudo se observa una mayor saciedad, pérdida de peso, pérdida de masa grasa y / o la preservación de la masa magra con un mayor consumo de proteínas en los estudios de alimentación controlada, la falta de cumplimiento de las dietas prescritas en los adultos que viven en libertad hace que sea difícil de confirmar un efecto proteico sostenido a largo plazo ".

En 2016, se publicaron los hallazgos de una investigación que involucró a 40 hombres jóvenes que realizaron “ejercicio intenso” durante un mes, mientras consumían un 40 por ciento menos de energía de la que normalmente se requeriría para esta actividad. Algunos también consumieron una mayor ingesta de proteínas de lo que normalmente se recomienda.

Aquellos con una dieta alta en proteínas perdieron más peso y más grasa corporal que aquellos con una dieta baja en proteínas.

Los investigadores advierten, sin embargo, que este tipo de dieta no es para todos. Las condiciones eran inusuales y los jóvenes fueron supervisados ​​y monitoreados a lo largo de este "duro" programa.

En 2016, un pequeño estudio encontró que las mujeres que siguieron una dieta alta en proteínas para perder peso no obtuvieron los beneficios de un mejor control de la insulina que generalmente acompaña a la pérdida de peso. Las participantes tenían obesidad y eran posmenopáusicas.

Las preocupaciones con una dieta alta en proteínas para bajar de peso incluyen:

  • recuperar peso una vez que se reduce la ingesta de proteínas
  • Perder valiosos antioxidantes, fitoquímicos y fibra que se encuentran en las plantas.
  • el mayor costo asociado con una dieta rica en proteínas, que puede hacer que la dieta sea insostenible para muchas personas.

Anyone who is considering a high-protein diet should first speak to a doctor.


When is an enzyme not a protein?

One of the first principles taught to elementary students of biochemistry is that enzymes – the catalysts that can speed up chemical reactions in living systems millions of times – are proteins. This is certainly true for the vast majority of enzymes, but it is a simplification – just as the traditional statement of the central dogma of molecular biology (DNA makes RNA makes protein) is a simplification. The surprising discovery, in 1982, that RNA molecules alone can have catalytic activity proved for the first time that nucleic acids are more than mere passive carriers of information. We now know that RNA catalysis is essential to life we understand the chemical mechanism of many of these ‘ribozymes’ and have begun to re-design and engineer them, initially mainly as research tools but with an eye on applications as switches and biosensors and, eventually, as therapeutics.

The discovery of ribozymes showed once and for all that RNA is a central participant in the life of the cell

Thomas Cech of the University of Colorado in the US was the first to discover an RNA molecule with enzymatic activity. In the late 1970s, he had just set up his own lab at Colorado and was studying nucleic acid processing and gene expression in a pond-living protozoan called Tetrahymena thermophila. He noticed that RNA molecules from this little-known organism could be cut into pieces, or spliced, when isolated in a testtube. ‘We wasted a year looking for proteins involved in this splicing reaction. Because it was so fast and specific it had to be catalysed by an enzyme, and of course we knew that “all enzymes are proteins”,’ he says. ‘It took us a long time to realise that there was no protein and it was the RNA itself that was the catalyst.’ He set about to prove this ‘heresy’ by expressing the same RNA molecule in Escherichia coli and showing that no contaminating Tetrahymena protein could be responsible for the reaction.

Cech was also responsible for coining the name ‘ribozyme’ when he organised a competition in his lab to name the molecule they had discovered. ‘Several of the suggestions we had played on the name Tetrahymena. I chose the more general “ribozyme” but I was taking a risk because ours was still the only example known. We would have looked rather silly if it had turned out to be the only example, or perhaps only found in protozoa,’ he explains. Of course, these fears turned out to be groundless: the second catalytic RNA was discovered when Sidney Altman of Yale University in the US showed that the catalytic part of an RNA–protein complex found in bacteria, RNase P, was in fact the nucleic acid.

Cech and Altman shared the 1989 Nobel prize in chemistry for these discoveries, and we now know of ribozymes that are involved in many different biochemical processes: mainly, but not only, in RNA processing. ‘The discovery of ribozymes showed once and for all that RNA is a central participant in the life of the cell, and led to a burgeoning interest in RNA and several more Nobel prizes,’ says Cech.

Take a hammer to it

The so-called ‘hammerhead’ ribozymes – named after a perceived resemblance between early two-dimensional diagrams of their structure and the shark – catalyse site-specific cleavage of RNA molecules. They were first observed in the mid-1980s in tiny, virus-like plant pathogens called viroids, but are now known to occur throughout nature, including in humans. The structure of these fairly small RNAs and the chemistry of the simple reaction they catalyse is now very well understood. Their natural function is not, strictly speaking, ‘catalysis’ at all: the target RNA sequence is cleaved by the isomerisation of the phosphodiester bond, with the ribozyme itself being consumed by the reaction. It was originally assumed that this reaction required a divalent metal ion, much as a metalloprotease enzyme requires zinc, but these ions are now thought to be principally involved in stabilising the RNA scaffolds.

Source: Laguna Design/Science Photo Library

Hammerhead ribozymes have been studied since the 1980s

Hammerhead ribozymes are intrinsically cis-acting: that is, their natural activity is to cleave and hence to inactivate themselves. As they are quite small, simple molecules, it is relatively easy to engineer them to cleave external substrates (trans-acting). Furthermore, a hammerhead ribozyme consists of a conserved, central catalytic core with two ‘arms’ that recognise the RNA sequence to be cleaved, so it is fairly straightforward to design a ribozyme to cleave a specific sequence by altering the nucleotides in the arms.

Several groups are using this technique to design ribozymes to recognise and cleave specific RNA sequences, both to help elucidate molecular mechanisms in vivo and for biotechnological applications. Matasora Fukuda and his group at Fukuoka University in Japan are using it to understand some of the mechanisms involved in RNA editing. This name is given to processes that change the chemistry of the bases in RNA during or after their transcription from DNA. Adenosine-to-inosine (A-to-I) RNA editing, as the name implies, involves the deamination of adenine to form another purine, hypoxanthine (inosine is the hypoxanthine nucleoside). Since adenosine is decoded as guanine, it can alter the protein sequence when it occurs in protein-coding regions, and it regulates a variety of biological processes.

Fukuda and his co-workers used the generic fact that hammerhead ribozymes can cleave the base sequence UAA but not UGA (U: uracil A: adenine G: guanine) and the similarity between guanosine and inosine to engineer a ribozyme structure that cleaves an RNA editing target site only if the A-to-I substitution has not been made. They then created a library of ribozymes containing this central motif extended on each side with random sequences, and selected the most stable and therefore most active one for further testing. ‘This ribozyme cleaved unedited RNA sequences but not edited ones, but it was fully active only at higher magnesium concentrations than those that occur in cells,’ says Fukuda. ‘Creating a ribozyme that works at physiological salt concentrations will require further modification.’ Aberrations in A-to-I RNA editing have been observed in several diseases, and Fukuda hopes that novel nucleic acid-targeted therapies may one day be created using similar techniques. However, it is not yet clear whether these aberrations are a cause or an effect of disease. ‘The first applications of these techniques are likely to be novel tools for molecular biology research,’ adds Fukuda.

The first applications are likely to be tools for molecular biology

Robert Penchovsky of Sofia University in Bulgaria is using a similar approach to design ribozymes that detect and respond to the presence of specific small molecules. An aptamer is a short nucleic acid sequence or a small protein that binds to a given molecular target. Most aptamers are synthetic, and allosteric ribozymes – ones that are active only with a ligand bound outside the catalytic domain – can be designed by fusing an RNA aptamer containing the binding site with, for example, a catalytic hammerhead ribozyme.

Penchovsky used computer modelling to design molecules of this type in which the ribozyme changes conformation between active and inactive states in response to theo­phylline, a purine that is chemically similar to caffeine. ‘These simple ribozymes can act as molecular logic gates with the Boolean logic YES function if theophylline binding activates the ribozyme and the NOT function if binding deactivates it,’ says Penchovsky. ‘I can also design oligonucleotide-sensing ribozymes that act as AND and as OR gates, and similar biosensor systems have already been used in high throughput screening arrays for antibacterial drug discovery.’ There are other potential applications of this technology in molecular computing and antibiotic design, and Penchovsky is seeking industrial collaborators to develop these further.

The ribosome

Hammerhead ribozymes are fairly small, tractable molecules that can be synthesised relatively easily. There are other biologically important ribozymes, however, that are right at the other end of the macromolecular spectrum. The ribosome, the ‘molecular machine’ that catalyses protein synthesis and is found in all living cells, has two subunits that only come together during protein synthesis, and each subunit includes many protein and RNA molecules. When the first high resolution structure of the large subunit was published, the researchers involved, Tom Steitz and his group at Yale, commented that there were proteins everywhere on the subunit’s surface ‘except in the active site where peptide bond formation occurs and where it contacts the small subunit’. Steitz and his co-workers concluded that, very unexpectedly, it was the RNA molecules that were principally, if not solely, involved in peptide synthesis, with the proteins acting as ‘staples’ to hold them in place. They had established that the ribosome is a ribozyme.

Source: Laguna Design/Science Photo Library

The discovery that RNA can catalyse reactions has led to the ‘RNA world’ hypothesis

Venki Ramakrishnan from the MRC Laboratory of Molecular Biology in Cambridge, UK, shared the 2009 Nobel prize in chemistry for studies of the ribosome with Steitz and with Ada Yonath of the Weizmann Institute in Israel. He has devoted much recent research to understanding the mechanism through which the ribosome recognises the three nucleotides that form a ‘stop codon’, terminates protein synthesis and releases the newly formed protein. The standard genetic code uses three stop codons, UAA, UGA and UAG, and Ramakrishnan’s remarkable structural studies – which involved electron microscopy as much as crystallography – have shown how a eukaryotic protein known as release factor can, when bound to the ribosome, use base stacking and hydrogen bonding to recognise these base triplets but no others. It is interesting that this, too, can be compared to a Boolean logic gate, in this case a NAND gate with G represented by 1 and A by 0. Any combination of these two nucleotides except ‘GG’ (‘11’) in the second and third codon positions will signal the termination of protein synthesis.

These discoveries, and others, show that RNA molecules are able to catalyse the complete minimal set of chemical reactions that is essential for life, and this has led to a theory on the origin of life termed the ‘RNA world’. This states that, since RNA molecules are able to self-replicate and to combine a DNA-like function of information storage with a protein- like function of chemical catalysis, all life on earth could have evolved from primitive ‘organisms’ comprised of RNA only. ‘It is impossible to prove this theory since there are no molecular fossils, but all the information we have accumulated about ribozymes and RNA suggests that it is not only possible but likely,’ says Cech.

Gaining control

It is not even possible to imagine scientists creating a ribozyme that is structurally and functionally as complex as the ribosome any time soon. But researchers are already tinkering with natural ribosomes to subtly alter their properties. Initially, this was limited by their inability to control which out of a pool of large and small ribosomal subunits available would form active complexes. Now, however, several groups, including Jason Chin’s at the MRC Laboratory of Molecular Biology, Alexander Mankin’s at the University of Illinois and Michael Jewett’s at Northwestern University in the US have shown that it is possible to design fully orthogonal ribosomes with subunits that have been joined by covalent linkers and that are still catalytically active.

Source: Laguna Design/Science Photo Library

The ribosome, the molecular machine that makes proteins, is a ribozyme

Mankin, Jewett and their teams have designed a ‘tethered’ ribosome in which one RNA component of each of the large and small subunits of the E. coli ribosome were joined by two poly-adenosine nucleotides. ‘These linkers had to be long enough to ensure that the subunits could make the whole range of conformational changes necessary for protein synthesis, but short enough to prevent either subunit from associating with another ribosome,’ explains Mankin. ‘One eight-nucleotide and one nine-nucleotide linker work very well.’ These ribosomes, termed Ribo-T, can catalyse protein synthesis in E. coli cells even if there are no wild-type ribosomes present, although bacteria with no wild-type ribosomes grow only half as fast. ‘We are using Ribo-T to explore the mechanism of protein synthesis even further, and we will be able to engineer tethered ribosomes with unusual functions, eventually even coaxing them to synthesise polymers other than proteins,’ adds Jewett.

The ribosome is not the only large molecular machine that has been shown to be a ribozyme. The genes of most eukaryotes contain non-coding segments called introns that must be removed from the transcribed messenger RNA before that can reach a ribosome. This process, in which the RNA is cleaved at the start and end of each intron and then the protein-coding exon sequences are re-joined, is termed splicing and the protein–RNA complex that catalyses this reaction is the spliceosome. It consists of five small RNA molecules, protein complexes and magnesium ions and again, the catalytic unit is formed from RNA and stabilised by the proteins and ions. The structure of the RNA component of the spliceosome is very similar to that of a much smaller ribozyme, the self-splicing group II intron that is found in the genomes of all organisms. ‘Proteins stabilise the structure of group II introns and enhance their activity, although they are not necessary for catalysis,’ explains Kiyoshi Nagai of the MRC Laboratory of Molecular Biology. ‘Recent structural studies of the spliceosome have revealed even more similarities between the spliceosome and group II self-splicing introns, indicating a possible common evolutionary origin.’

Tinkering with the structure and function of large and small ribozymes has already generated many new insights into molecular biology and molecular structures with novel chemistry and functions. They are certain to play an increasingly important part in the emerging discipline of synthetic biology.


Amyloid-beta Precursor Protein

APP plays roles both as an intact membrane protein and when broken into pieces. It appears to play a central role in several processes, so it has been difficult to tease out all of the details and many of the functions of APP are still being discovered and studied. The intact protein is a receptor protein that sends signals through the G-protein system. It also binds to many structural molecules outside cells, such as heparin and laminin, so it may play a role in cell adhesion.

APP is also broken into several functional fragments by a set of dedicated proteases, termed secretases. These proteases cut on either side of the small peptide shown here in green. The large piece on top is then released outside the cell, where it helps control nerve growth, and the small piece at the bottom is released inside the cell, where it interacts with the protein-synthesis machinery in the nucleus. The little peptide remaining in the middle is the portion that has received the most study, since it is a central player in Alzheimer's disease.

Perilous Peptides

Clipping APP

Explorando la estructura

Looking in the PDB, you can find structures of the amyloid-beta peptide in its two guises. The structure on the left (PDB entry 1iyt ) shows the peptide as it might look when interacting with the membrane. Most of it is folded into an alpha helix, forming a more-or-less extended structure. The structure on the right (PDB entry 2beg ) shows the form in the amyloid fibril. Thousands of the peptides stack on top of one another, each one interacting with its neighbors to form a long beta sheet.

This picture was created with RasMol. You can look at the structures by clicking on the accession codes here and picking one of the options for 3D viewing. Note that these structures were determined by NMR, so they have an ensemble of similar structures in the PDB file and many graphics programs will show a collection of overlapped structures.

Recursos relacionados con el PDB-101

Referencias

  1. P. R. Turner, K. O'Conner, W. P. Tate & W. C. Abraham (2003) Roles of amyloid precursor protein and its fragments in regulating neural activity, plasticity and memory. Progress in Neurobiology 70, 1-32.
  2. C. Morgan, M. Colombres, M. T. Nunez & N. C. Inestrosa (2004) Structure and function of amyloid in Alzheimer's disease. Progress in Neurobiology 74, 323-349.
  3. C. Reinhard, S. S. Hebert & B. de Strooper (2005) The amyloid-beta precursor protein: integrating structure with biological function. EMBO Journal 24, 3996-4006.

Acerca de PDB-101

PDB-101 ayuda a profesores, estudiantes y público en general a explorar el mundo 3D de proteínas y ácidos nucleicos. Conocer sus diversas formas y funciones ayuda a comprender todos los aspectos de la biomedicina y la agricultura, desde la síntesis de proteínas hasta la salud y la enfermedad hasta la energía biológica.

¿Por qué PDB-101? Investigadores de todo el mundo hacen que estas estructuras 3D estén disponibles gratuitamente en el archivo Protein Data Bank (PDB). PDB-101 crea materiales introductorios para ayudar a los principiantes a iniciarse en la materia ("101", como en un curso de nivel de entrada), así como recursos para el aprendizaje extendido.


What Organelle Is the Site of Protein Synthesis?

There are four organelles found in eukaryotic cells that aid in the synthesis of proteins. These organelles include the nucleus, the ribosomes, the rough endoplasmic reticulum and the Golgi apparatus. All of these organelles help produce and process proteins, but only the ribosomes actually piece together amino acids into proteins.

Ribosomes can be free-floating in the cell or attached to other organelles, such as the rough endoplasmic reticulum. These organelles receive RNA from the cell's nucleus and transcribe and translate the RNA into amino acids. The ribosome then assembles the amino acids into chains. Amino acid chains are also known as proteins. These proteins can then be transported to the rough endoplasmic reticulum and the Golgi apparatus for further synthesis and processing.