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Plantas venenosas, animales, hongos: ¿es esto siempre una especie de defensa?

Plantas venenosas, animales, hongos: ¿es esto siempre una especie de defensa?



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Me pregunto si el desarrollo de toxinas mortales en el cuerpo del organismo es siempre o generalmente una estrategia defensiva en lugar de un subproducto.


Desarrollar cualquier cosa por parte del cuerpo requiere energía, por lo que generalmente solo se conservan los productos útiles. Si algún tipo de mutación hizo que un organismo produjera algún tipo de subproducto que también resultó ser tóxico para sus depredadores, entonces ese organismo está más favorecido para sobrevivir. Ninguna especie comienza a producir algo con la intención de causar toxicidad en un depredador / consumidor de dicha especie.

Estos xenobióticos que produce la planta / animal pueden seleccionarse porque son útiles en cualquier vía de la que sean un subproducto. O pueden conservarse porque entonces este subproducto tiene un uso de defensa, independientemente de si la vía de la que forma parte es necesaria. O ambos podrían suceder, podría ser doblemente seleccionado.


Hechos y mitos sobre los hongos venenosos

Aprender sobre los hongos venenosos es crucial si desea comenzar a comer los especímenes que encuentre en el bosque. Las consecuencias de comer el hongo silvestre incorrecto van desde mareos hasta diarrea severa e incluso la muerte. Sí, puedes morir por cometer un error.

Dicho esto, la caza de hongos no es la experiencia peligrosa que algunos quieren hacerles creer. Muchas personas, incluido yo mismo, han comido hongos silvestres de manera segura. Hacemos esto mediante una combinación de educación y precaución.

Haga siempre una identificación positiva y coma únicamente especímenes jóvenes y frescos. Por su propia seguridad, no debe haber ninguna duda en su mente. Si comes algo nuevo por primera vez, prueba solo una pequeña cantidad y espera 24 horas para ver si te afecta negativamente.

Si no está interesado en comer hongos silvestres, está bien. A decir verdad, la mayoría de ellos no saben muy bien (aunque algunos son deliciosos). Todavía es divertido aprender sobre las especies venenosas, ya que algunas de ellas son muy hermosas. ¡Es posible que se sorprenda de la cantidad de hongos venenosos que ve a diario!

Recuerde que esta no es una guía definitiva, solo una introducción. No comas nada basado en lo que has leído aquí. Ninguna página en Internet reemplazará la experiencia y la instrucción de la vida real. La identificación de hongos venenosos es algo que debe aprenderse de forma práctica.

Comenzaremos observando algunos de los hongos tóxicos famosos y comunes, como Amanitas, pequeños hongos marrones y falsas morillas. Estos son responsables de casi todos los envenenamientos mortales en los Estados Unidos. A menudo se confunden con algo comestible, por lo que es importante aprender a reconocerlos y evitarlos.

También he incluido una lista breve, pero de ninguna manera exhaustiva, de algunas otras especies venenosas. Finalmente, concluiremos con algunos mitos con la esperanza de disipar parte de la información errónea que existe.


El anfibio más venenoso: la rana dardo dorado

Encontrada solo en las densas selvas tropicales del oeste de Colombia, la rana dardo dorada segrega suficiente veneno brillante de su piel para matar de 10 a 20 humanos, así que imagina los resultados cuando este pequeño anfibio es devorado por un mamífero pequeño, peludo e desprevenido. (Solo una especie de serpiente, Liophis epinephelus, es resistente al veneno de esta rana, pero aún puede morir con dosis suficientemente grandes.) Curiosamente, la rana dardo dorada obtiene su veneno de su dieta de hormigas y escarabajos autóctonos criados en cautiverio y alimentados con moscas de la fruta y otros insectos. insectos comunes, son completamente inofensivos.


Toxina botulínica (Botox)

La bacteria Clostridium botulinum produce una neurotoxina mortal llamada botulinum. Si se ingieren las bacterias, puede producirse una intoxicación por botulismo. Puede obtener esto de latas mal selladas o carne en mal estado. El dolor y la parálisis muscular temporal es el mejor de los casos. La parálisis severa puede hacer que una persona deje de respirar y causar la muerte.

La misma toxina se encuentra en Botox, donde se inyecta una pequeña dosis para congelar los músculos en su lugar, minimizando las arrugas. El Botox ataca a los neurotransmisores para que los músculos contraídos no puedan relajarse.


Departamento de Ciencia Animal - Plantas venenosas para el ganado

La alta toxicidad de las semillas de ricino se reconoció durante el siglo pasado cuando se descubrió que el extracto aglutinaba una suspensión de eritrocitos de diferentes especies animales. Desde entonces, se estudiaron y extrajeron lectinas de plantas, incluidos hongos y líquenes, así como de animales.

Las lectinas son glicoproteínas de 60.000-100.000 MW que son conocidas por su capacidad para aglutinar (agrupar) eritrocitos in vitro. Hay más de 400.000 sitios de unión estimados para la aglutinina de frijol en la superficie de cada eritrocito. Las lectinas se encuentran en la mayoría de los tipos de frijoles, incluida la soja. Esta clase de tóxicos provoca la reducción del crecimiento, la diarrea y la interferencia con la absorción de nutrientes. Las diferentes lectinas tienen diferentes niveles de toxicidad, aunque no todas las lectinas son tóxicas, aunque no todas son toxinas. Las semillas de color escarlata brillante del frijol preventivo Abrus precatorius contienen la glicoproteína altamente tóxica, abrina. Las lectinas menos tóxicas pueden ser fatales si se ingieren en grandes cantidades. Algunas de estas lectinas es la concanavalina A de Concanavalia ensiformis (judía). Otros pueden no presentar actividad hemaglutinante como en el caso de la ricina de ricino y, sin embargo, es una de las sustancias más tóxicas.

Los términos fitohemaglutininas, fitaglutininas y lectinas se usan indistintamente. Se han encontrado plantas que contienen lectinas en muchos grupos botánicos que incluyen mono y dicotiledóneas, mohos y líquenes, pero con mayor frecuencia se han detectado en Leguminoseae y Euphorbiaceae. Pueden existir en varios tejidos de la misma planta y tener diferentes localizaciones celulares y propiedades moleculares.

La interacción de las lectinas con ciertos carbohidratos es muy específica. Esta interacción es tan específica como las interacciones enzima-sustrato o antígeno-anticuerpo. Las lectinas pueden unirse con azúcar libre o con residuos de azúcar de polisacáridos, glicoproteínas o glicolípidos que pueden estar libres o unidos (como en las membranas celulares). El término lectina se refiere a la especificidad de la reacción (legere = elegir).

Uno de los principales intereses de esta clase de glicoproteínas es el uso terapéutico contra el VIH-1. Se ha descubierto que la jacalina, una lectina vegetal, bloquea completamente la infección in vitro de las células linfoides por el virus de la inmunodeficiencia humana tipo 1. Esta actividad de la jacalina se atribuye a su capacidad para inducir específicamente la proliferación de linfocitos T CD4 + en humanos.

Lectinas en los alimentos

Se detectó la capacidad de aglutinar eritrocitos humanos o representantes de la microflora humana indígena en 29 de 88 alimentos. Muchos alimentos contenían cantidades sustanciales de actividad aglutinante y los extractos de lectinas podían diluirse varios pliegues y aún producir aglutinación. Se observó una gran variación en la actividad de aglutinación en el mismo alimento comprado en diferentes tiendas o en la misma tienda en diferentes días. A veces, se descubrió que un alimento que poseía una actividad sustancial en un día tenía poca o ninguna actividad el otro día.

Una encuesta de los alimentos frescos y procesados ​​encontró lectinas en aproximadamente el 30% de los alimentos analizados, incluidos alimentos comunes como ensaladas, frutas, especias, cereales secos y nueces tostadas. Sin embargo, es posible que el calor seco no destruya completamente la actividad de la lectina. La actividad hemaglutinante se encuentra en el germen de trigo procesado, el maní y los cereales secos. Varias lectinas son resistentes a la digestión proteolítica, por ejemplo, aglutinina de germen de trigo, tomate, lectina y lectina de frijol blanco.

Funciones de las lectinas

No se sabe mucho sobre las funciones de las lectinas en el organismo en el que se forman. Existe evidencia de que las lectinas pueden estar involucradas en el reconocimiento entre células o células y varias moléculas que contienen carbohidratos. Esto sugiere que pueden estar involucrados en la regulación de las funciones fisiológicas. Parecen jugar un papel importante en los mecanismos de defensa de las plantas contra el ataque de microorganismos, plagas e insectos. La infección por hongos o las heridas de la planta parecen aumentar las lectinas. En las leguminosas, se ha prestado especial atención al papel de las lectinas en el reconocimiento de bacterias fijadoras de nitrógeno del género Rhizobium, que tienen sustancias que contienen azúcares.

Unión de bacterias fijadoras de nitrógeno a raíces de leguminosas: entre las posibles funciones de las lectinas vegetales se encuentra su participación en la unión de bacterias fijadoras de nitrógeno a las raíces de las leguminosas. En esta reacción, las bacterias del género Rhizobium se adhieren a la superficie de las células de las raíces diferenciadas y luego se internalizan en el pelo de la raíz para formar nódulos fijadores de nitrógeno. La simbiosis es específica en el sentido de que ciertas especies de Rhizobium solo pueden asociarse con una especie particular de leguminosa. Tales observaciones se hicieron a partir de los estudios que se realizaron en la soja Rhizobium japonicum y el trébol Rhizobium trifolii. Otras funciones de las lectinas en las plantas pueden incluir:

  • Enzimas (pero sustrato desconocido)
  • Almacenamiento de proteinas
  • Mecanismo de defensa
  • Extensión de la pared celular
  • Estimulación mitogénica
  • Transporte de carbohidratos
  • Embalaje y / o movilización de materiales de almacenamiento

Estructura de las lectinas

Una propiedad importante de las lectinas son sus sitios específicos de unión a sacáridos. Algunas lectinas están compuestas por subunidades con diferentes sitios de unión. Estos incluyen la lectina del frijol rojo, Phaseolus vulgaris. Está compuesto por dos subunidades diferentes combinadas en cinco formas diferentes de tetrámeros unidos no covalentemente. Dado que las subunidades tienen especificidades muy diferentes para los receptores de la superficie celular, se considera que cada combinación tiene una función diferente. La especificidad de los sitios de unión de las lectinas sugiere que existen receptores de sacáridos endógenos en los tejidos de los que se derivan o en otras células o glicoconjugados con los que la lectina está especializada para interactuar.

La actividad biológica de las lectinas puede atribuirse a los iones metálicos que son la parte esencial de la estructura nativa de la mayoría de las lectinas leguminosas. La lectina más estudiada y completamente secuenciada es la concanavalina A. Los sitios de unión a metales de la concanavalina A están situados en la parte amino terminal de la cadena polipeptídica. En esta lectina, cada subunidad tiene aspártico 10 y 19, asparagina 14, histidina 24, serina 34, ácido glutámico 8 y tirosina 12 que participan en la unión a un ión calcio y uno magnesio.

Las lectinas de soja, guisantes, habas, lentejas y esparceta tienen aminoácidos que participan en la unión de metales, que se conservan. La excepción es el residuo de tirosina en la posición 12 de la concanavalina A que se reemplaza por fenilalanina en las otras lectinas de leguminosas.

Se cree que la estabilidad de la estructura nativa de la mayoría de las lectinas se debe a las interacciones hidrofóbicas. Dichos sitios hidrófobos, que forman cavidades en la estructura de las lectinas, pueden desempeñar un papel biológico importante. Los sitios de unión hidrófobos de auxinas, o citoquinina y adenina, por ejemplo, por concanavalina A pueden mejorar las funciones de las lectinas en el ciclo de vida de la planta.

A pesar de la generalización de que la mayoría de las lectinas se consideran glicoproteínas, la concanavalina A, la lectina de lentejas y la aglutinina de germen de trigo no contienen carbohidratos unidos covalentemente. Sin embargo, se cree que las lectinas no glucoproteicas se sintetizan como precursores glucosilados. Esto está respaldado por la siguiente observación:

  1. La pro-concanavalina A es una glicoproteína inactiva de la que se elimina la cadena lateral glicosídica durante el procesamiento postraduccional.
  2. Las moléculas de aglutinina de germen de trigo no glicoproteicas se producen eliminando un glicopéptido carboxilo terminal del precursor glicosilado durante el procesamiento postraduccional.

Todas las lectinas de glicoproteína contienen una secuencia peptídica: asparagina-X-treonina / serina, que es característica de los sitios de glicosilación. Estas secuencias son diferentes en las lectinas no glicoproteicas. Además, las secuencias de péptidos, que en una glucoproteína lectina contienen las cadenas laterales glucosídicas, no se conservan necesariamente en otra glucoproteína lectina. Esto puede sugerir que la actividad biológica de las lectinas puede no estar determinada por la parte de carbohidratos de su estructura.

Sitios de unión de carbohidratos

Las lectinas difieren notablemente en su especificidad de unión a azúcares. Una secuencia que participa en el sitio de unión a carbohidratos de la concanavalina A, por ejemplo, se conserva escasamente en otras lectinas.

Las estructuras tridimensionales de las lectinas se pueden utilizar para mostrar las similitudes y homologías estructurales de las lectinas de leguminosas. Cuando la estructura secundaria de las lectinas de Vicieae, por ejemplo, se compara con las de concanavalina A, se encuentran estructuras de giro B idénticas u homólogas en estas lectinas. Los perfiles hidropáticos de dos cadenas y lectinas monocatenarias están superpuestos, y la concanavalina A tiene tres dominios que aparecen en algunas lectinas bicatenarias de Vicieae.

Las lectinas de leguminosas monocatenarias y bicatenarias exhiben una alta homología en las secuencias primarias y estructuras tridimensionales. Por tanto, la evolución parece haber impuesto sólo una ligera modificación en la codificación genética de estas lectinas. Este hecho sugiere la posibilidad de utilizar lectinas como marcadores filogenéticos aceptables.

Estereodiagrama de la interfaz monómero-monómero en lectina de guisante.

Estereodiagrama de monómero de lectina de guisante.

Lectinas en tejidos vegetales

Las lectinas de la planta de soja son diferentes de las de las semillas. Las lectinas de Dolichos bifluorus se estudiaron tanto en las hojas como en las semillas. Se encontró que las lectinas se producían con un nivel bajo y constante durante el período comprendido entre 2 y 8 semanas después de la germinación, luego aumentaron varios pliegues en las siguientes diez semanas. En este momento, los extractos de tallos y hojas contienen varios nanogramos de material similar a la lectina por microgramo de nitrógeno, mientras que las semillas maduras tienen alrededor de 1000 ng de lectina por microgramo. Es de destacar que en el desarrollo de semillas, la cantidad de lectina aumenta de forma muy abrupta. Es indetectable durante los primeros 26 días después de la harina, pero alcanza un nivel máximo el día 28. Las lectinas de los tallos y hojas no aglutinan los eritrocitos que podrían ser aglutinados por las lectinas de las semillas. La lectina de tallos y hojas es un dímero de un peso molecular de 68.000, en contraste con la lectina de semilla tetramérica con un peso molecular de 110.000.

Toxicidad de las lectinas

Las lesiones patológicas ocurren en animales inyectados con extractos de frijoles. Varios tejidos sufren de degeneración grasa, parenquimatosa y edema. En el hígado se pueden observar necrosis local y cambios grasos. Se observan hemorragias en el estómago, la pared intestinal y otros órganos. Las distensiones de los vasos capilares pueden presentarse en el riñón y el miocardio con numerosos trombos. Los cambios morfológicos en ratas alimentadas con frijoles blancos incluyen: aumento de peso del riñón y del corazón, atrofia acinar pancreática y metamorfosis grasa del hígado. Estos cambios pueden atribuirse a la baja disponibilidad de aminoácidos esenciales y la baja ingesta de alimentos de los animales que consumen la dieta de frijoles crudos. Por ejemplo, las ratas alimentadas con frijoles crudos desarrollan múltiples lesiones histológicas. Además, se ha descubierto que las lectinas de los frijoles rojos inducen el crecimiento del epitelio del intestino delgado, la hiperplasia de las células de las criptas y la síntesis de ADN. Pequeñas cantidades de aglutinina aislada de frijol negro muestran una baja absorción de alimentos y una tasa de retención de nitrógeno baja.

La absorción de glucosa de un asa intestinal ligada en ratas anestesiadas, previamente alimentadas con una dieta de frijoles o que recibieron la aglutinina de frijol negro por tubo estomacal, disminuyó mucho. Se encontró que los frijoles crudos interfieren con la utilización de vitamina E en los pollitos. La hipoglucemia observada en ratas alimentadas con una dieta de frijoles puede indicar una absorción intestinal reducida de glucosa.

La dieta rica en soja cruda tiene un efecto bociogénico. Esto está indicado por el hecho de que la pérdida fecal de tiroxina del intestino es mayor en los animales alimentados con soja cruda que en los controles. Las harinas de soja crudas reducen la absorción de grasas y ácidos grasos (no el inhibidor de tripsina de la soja) en pollitos jóvenes. Estas comidas también deprimen la utilización de vitamina D en el pavo. Estos efectos no se encuentran cuando las comidas incluyen soja calentada.

La ricina, abrina, crotina y toxinas relacionadas producen lesiones patológicas macroscópicas y microscópicas similares. Son muy frecuentes la inflamación intensa con destrucción de células epiteliales, edema, hiperemia y hemorragias en los tejidos linfáticos. Varios signos de toxicidad pueden incluir: degeneración grasa y necrosis en el hígado, lesiones degenerativas del miocardio y extensión y presencia de coágulos sanguíneos de los capilares de todos los órganos. En el sitio de aplicación de lectina, se observan con frecuencia hemorragias locales.

In vitro, las lectinas vegetales afectan la mitogénesis de los linfocitos, la inmunoglobulina agregada induce la liberación de histamina de los basófilos y mastocitos. Cuando los frijoles de jardín molidos crudos se complementan con una dieta de nutrientes esenciales, la pérdida de peso y la muerte de las ratas pueden ocurrir en 1-2 semanas, debido a la toxicidad de las lectinas en los frijoles. Se ha descubierto que los frijoles blancos crudos son tóxicos para las codornices japonesas, pero no para las aves que se alimentan de gérmenes. Sin embargo, se informaron varios casos de intoxicación humana debido a la ingestión de frijoles crudos o parcialmente cocidos.

Efecto sobre el tracto gastrointestinal

Cuando se administra por vía oral a animales de experimentación, las lectinas interactúan con la mucosa del tracto gastrointestinal provocando síntomas gastrointestinales agudos, retraso del crecimiento e incluso la muerte. Cuando se administran por vía parenteral, pueden alterar la resistencia del huésped a la infección o al desafío tumoral. Incluso pueden ser muy alergénicos en determinadas condiciones. Las pruebas in vitro e in vivo muestran que las lectinas del frijol causan daños a las células intestinales. En este sentido, la invertasa intestinal es fuertemente inhibida por la lectina de frijol, así como la absorción de vitamina B.Una de las posibles explicaciones de la toxicidad de las lectinas, que son la resistencia a la digestión gástrica e intestinal, es la unión al revestimiento celular de las paredes intestinales, provocando lesiones e interferencia con la absorción de nutrientes.

Se cree que la reacción entre la aglutinina y la membrana celular da como resultado una alteración de la función celular produciendo así el efecto tóxico. Sólo se verían afectadas aquellas células que portan los grupos receptores específicos para la lectina respectiva. Por ejemplo, se inducen cambios significativos en las propiedades de la membrana mediante la unión de lectinas a las células hepáticas de ratas diabéticas. Los cambios pueden influir en propiedades celulares como la agregación y deformabilidad de los eritrocitos, la permeabilidad, la resistencia eléctrica y las propiedades de unión de los receptores de mitógenos, hormonas y lipoproteínas. La unión de concanavalina A y ricina, por ejemplo, se puede reducir en un 20-25% como resultado de una reducción de la membrana del contenido de carbohidratos de glicoproteína.

Después de la inyección intravenosa de ricina, tanto el tejido intestinal como el jugo intestinal de los conejos se volvieron altamente tóxicos, lo que indica su concentración en este tejido y su secreción hacia la luz intestinal, pero no se puede encontrar en la orina. La ricina puede aparecer en la leche de cobayas lactantes que se hayan inyectado después del nacimiento de las camadas (las crías lactantes se volvieron marcadamente resistentes a las inyecciones posteriores de la toxina).

El nivel de magnesio en sangre disminuye después de la inyección de ricina en gatos. El análisis cuantitativo de plasma, hígado y orina de ratas con intoxicación aguda por ricina, junto con la observación del cociente respiratorio reducido del hígado, puede utilizarse para concluir que: la acción tóxica de la ricina puede explicarse por una interferencia con algunos proceso metabólico en el hígado, posiblemente el ciclo de Krebs. Además, se pudo observar un aumento de los valores sanguíneos de urea, glucosa, bilirrubina, transaminasas y deshidrogenasa láctica en ratas alimentadas con ricina. Sin embargo, la detección de albúmina y hematuria podría llevar a la conclusión de que una hepatonefritis con citólisis hepática puede ser una manifestación temprana de intoxicación por ricina. El período de retraso entre la inyección de una cantidad letal de ricina y la muerte no es inferior a 12 horas. La ricina es mucho más tóxica cuando se inyecta que cuando se administra por vía oral.

Desintoxicación

La destrucción de la toxicidad de la ricina por el calor ha sido reconocida desde hace mucho tiempo (1889 por Stillmark). La presencia de más de un principio tóxico que difieren en la resistencia al calor en las semillas de ricino debe tenerse en cuenta cuando se trabaja con productos derivados de estas semillas.

Aunque el alérgeno del ricino es más resistente a la ebullición que la ricina, se puede inactivar mediante autoclave. Para su uso seguro como fertilizante y para la alimentación animal, la desintoxicación del orujo de ricino es esencial. El calentamiento con vapor reduce significativamente la toxicidad del orujo para volverse inofensivo para ovejas, conejos y ratas, cuando los frijoles representan aproximadamente el 10% de su dieta. Cuando se usa antes de calentar el ricino, el hidróxido de calcio puede ayudar a lograr la destrucción completa de la ricina y el alérgeno.

Sin embargo, los animales pueden inmunizarse con éxito cuando se les inyecta una solución de ricina calentada para resistir la toxicidad de la torta de ricino. Los ratones también pueden protegerse contra la acción letal de la ricina si se les inyecta suero sanguíneo de cabras inmunizadas (cuando se administra a más tardar 6 horas después de la inyección de ricina).

La esterilización en autoclave ha demostrado ser muy útil para mejorar el valor nutritivo de las legumbres, un efecto que probablemente esté relacionado con la destrucción de hemaglutininas tóxicas y otros factores inhibidores del crecimiento. Para la eliminación completa de la toxicidad del frijol rojo y el frijol de campo, se requiere un remojo preliminar antes de la esterilización en autoclave. Además, la esterilización en autoclave durante 5 minutos es suficiente para eliminar la toxicidad de la harina de frijol blanco finamente molida.

Sin embargo, se ha descubierto que el calentamiento en seco es menos eficaz. Treinta minutos de calentamiento en seco tuvieron poco efecto sobre la actividad hemaglutinante de ciertas variedades de V. vulgaris, y la actividad aún era detectable después de 18 horas de calentamiento. Considerando que, el calentamiento de los frijoles remojados o el autoclave fue completamente efectivo.

Además, se ha reconocido que el formaldehído reduce las acciones aglutinantes y tóxicas de la ricina y la actividad aglutinante de la lectina de frijol, pero el fenol era inactivo a este respecto. La lectina de patata fue destruida más rápidamente por el fenol que por el formaldehído.

La adsorción de lectinas en eritrocitos o estroma que se disuelven se observa después de calentar a 56 grados C. La aglutinante y la actividad tóxica de una solución de lectina de frijol desaparecen cuando se trata con estroma. Tanto para la aglutinina de ricina como para la de frijol, no se produce aglutinación de eritrocitos a pH bajo, y se observa que las lectinas adsorbidas se disocian de los eritrocitos.

Lectinas y cáncer

las lectinas presentes en la superficie de las células tumorales se dirigen con fines terapéuticos. Se ha descubierto que el tratamiento con anticuerpos antilectina puede suprimir el crecimiento de células tumorales en agarosa e inhibir la colonización pulmonar in vivo. Las lectinas tienen un uso potencial en las estrategias de tratamiento del cáncer debido al hecho de que las lectinas presentes en la superficie de las células tumorales son capaces de unirse a moléculas exógenas que contienen carbohidratos e internalizarlas por endocitosis.

Por ejemplo, se ha descubierto que la lectina de germen de trigo (WGA) induce citotoxicidad mediada por macrófagos dependiente de lectina contra células de cáncer de vejiga humano (T-24). Los macrófagos alveolares (AM) son fagocitos, presentes principalmente en los alvéolos pulmonares, son importantes en el mecanismo de defensa antitumoral del pulmón porque pueden unirse a la célula diana, pero son incapaces de inducir la citólisis. Sin embargo, los estudios han revelado que la actividad tumorcida de la AM humana puede ser inducida por lectinas de germen de trigo. Otro hallazgo es que las sensibilidades de seis líneas de células tumorales humanas dependen del número de sitios receptores que existen en la superficie de WGA. Aunque todavía se desconoce el mecanismo efector, la unión de AM con células tumorales iniciada por WGA puede aumentar la sensibilidad a la citotoxicidad mediada por AM humana.

Además, se ha descubierto que la WGA mejora la capacidad de destrucción celular de los macrfagos peritoneales murinos. Los estudios in vivo muestran que WGA tiene un efecto inhibidor sobre el crecimiento de tumores murinos. La actividad tumoricida de los monocitos de sangre humana puede ser inducida por la WGA. Como resultado, los monocitos pueden volverse citotóxicos para cuatro líneas celulares tumorales humanas diferentes: carcinoma de vejiga T-24, melanoma A-375, carcinoma renal ACHN y glioblastoma U373MG. Los sistemas murinos también muestran una respuesta similar. Sin embargo, la concanavalina A, PHA, PWM y SBA no pueden producir monocitos tumoricidas.

Referencias


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Departamento de Ciencia Animal - Plantas venenosas para el ganado

Bienvenido a la página web de Tannin. Ofrecemos una variedad de información sobre los taninos que incluye, entre otros, su biosíntesis, estructuras químicas, toxicología, efectos positivos, análisis químico.

Los taninos son polifenoles vegetales de origen natural. Su principal característica es que se unen y precipitan proteínas. Pueden tener una gran influencia en el valor nutritivo de muchos alimentos consumidos por humanos y piensos consumidos por animales. Los taninos son comunes en frutas (uvas, caqui, arándanos, etc.), en té, chocolate, en forrajes de leguminosas (trébol, etc.), en árboles de leguminosas (Acacia spp., Sesbania spp., Etc.), en gramíneas. (sorgo, maíz, etc.).

Los taninos contribuyen a muchos aspectos de nuestra vida diaria. Son responsables del sabor astringente que experimentamos cuando comemos vino o frutas verdes, y de los colores encantadores que se ven en las flores y en las hojas de otoño.

Para obtener más información sobre los taninos, explore los siguientes temas:

Definición

La palabra tanino es muy antigua y refleja una tecnología tradicional. "Curtido" (impermeabilización y conservación) fue la palabra utilizada para describir el proceso de transformación de pieles de animales en cuero mediante el uso de extractos de plantas de diferentes partes de plantas de diferentes especies de plantas.

  • Las partes de las plantas que contienen taninos incluyen la corteza, la madera, la fruta, las vainas de la fruta, las hojas, las raíces y las agallas de las plantas.
  • Ejemplos de especies de plantas utilizadas para obtener taninos con fines de curtido son la acacia (Acacia sp.), El roble (Quercus sp.), El eucalipto (Eucalyptus sp.), El abedul (Betula sp.), El sauce (Salix caprea), el pino (Pinus sp. .), quebracho (Scinopsis balansae).

Los taninos son compuestos fenólicos que precipitan proteínas. Están compuestos por un grupo muy diverso de oligómeros y polímeros. Existe cierta confusión sobre la terminología utilizada para identificar o clasificar una sustancia como un tanino. De hecho,

  • no solo los taninos se unen y precipitan proteínas (otros fenólicos como el pirogalol y el resorcinol también tienen esta propiedad),
  • no todos los polifenoles precipitan proteínas o forman complejos con polisacáridos.

Horvath (1981) dio una de las definiciones más satisfactorias de taninos:

"Cualquier compuesto fenólico de peso molecular suficientemente alto que contenga suficientes hidroxilos y otros grupos adecuados (es decir, carboxilos) para formar complejos de forma eficaz y fuerte con proteínas y otras macromoléculas en las condiciones ambientales particulares que se están estudiando"

Ocurrencia

Los taninos están ampliamente distribuidos en el reino vegetal. Son comunes tanto en gimnospermas como en angiospermas. Dentro de las angiospermas, los taninos son más comunes en las dicotiledóneas que en las monocotiledóneas.

  • Leguminosas: Acacia sp. (acacia) Sesbania sp. Lotus sp. (trébol) Onobrychis sp. (pipirigallo)
  • Anacardiaceae: Scinopsis balansae (quebracho)
  • Combretaceae: myrobalan
  • Rhizophoraceae: manglar
  • Myrtaceae: Eucalyptus sp., Mirtus sp. (Mirto)
  • Polináceas: canaigre.

Otras plantas importantes que contienen taninos son Quercus sp. (roble), Acer sp. (arce), Betula sp. (abedul), Salix caprea (sauce), Pinus sp. (Pino), sorgo sp.

Los taninos se encuentran principalmente en las vacuolas o cera superficial de las plantas. En estos sitios no interfieren con el metabolismo de las plantas. Solo después de la degradación celular y la muerte pueden actuar y tener efectos metabólicos.

  • Tejidos de la yema: más común en la parte exterior de la yema, probablemente como protección contra la congelación.
  • Tejidos foliares: más común en la epidermis superior. Sin embargo, en las plantas de hoja perenne, los taninos se distribuyen uniformemente en todos los tejidos de las hojas. Sirven para reducir la palatabilidad y, por tanto, protegen contra los depredadores.
  • Tejidos de la raíz: más común en la hipodermis (justo debajo de la epidermis suberizada). Probablemente actúen como una barrera química a la penetración y colonización de raíces por patógenos de plantas.
  • Tejidos de semillas: ubicados principalmente en una capa entre el tegumento externo y la capa de aleurona. Se han asociado con el mantenimiento de la latencia de las plantas y tienen propiedades alelopáticas y bactericidas.
  • Tejidos del tallo: a menudo se encuentran en las áreas de crecimiento activo de los árboles, como el floema y el xilema secundarios y la capa entre la epidermis y la corteza. Los taninos pueden tener un papel en la regulación del crecimiento de estos tejidos. They are also found in the heartwood of conifers and may be a contribute to the natural durability of wood by inhibiting microbial activity.

Biosynthesis

There are three large classes of secondary metabolites in plants:

Tannins belong to the phenolics class. All phenolic compounds (primary and secondary) are, in one way or another, formed via the shikimic acid pathway , also known as the phenylpropanoid pathway.

The same pathway leads to the formation of other phenolics such as isoflavones , coumarins , lignins and aromatic aminoacids (tryptophan, phenylalanine and tyrosine).

The two main categories of tannins that impact animal nutrition are hydrolyzable tannins (Hts) and condensed tannins identified more correctly as proanthocyyanidins (Pas) that are resistant to hydrolytic degragation. An example of how several common tannins are formed is as follows:

  • Gallic acid is derived from quinic acid.
  • Ellagotannins are formed from hexahydroxydiphenic acid esters by the oxidative coupling of neighboring gallic acid units attached to a D-glucose core.
  • Further oxidative coupling forms the hydrolyzable tannin (HT) polymers.
  • Proanthocyanidin (PA) biosynthetic precursors are the leucocyanidins (flavan-3,4-diol and flavan-4-ol)
    • Upon autoxidation, in the absence of heat, they form anthocyanidin and 3-deoxyanthocianidin, which, in turn, polymerize to form PAs.

    Chemical Structure

    Tannins are one of the many types of secondary compounds found in plants
    Characteristics of tannins:

    • oligomeric compounds with multiple structure units with free phenolic groups ,
    • molecular weight ranging from 500 to >20,000,
    • soluble in water, with exception of some high molecular weight structures,
    • ability to bind proteins and form insoluble or soluble tannin-protein complexes.

    Tannins are usually subdivided into two groups:

    HTs are molecules with a polyol (generally D-glucose) as a central core. The hydroxyl groups of these carbohydrates are partially or totally esterified with phenolic groups like gallic acid (-->gallotannins) or ellagic acid (--> ellagitannins). HT are usually present in low amounts in plants.

    Some authors define two additional classes of hydrolyzable tannins: taragallotannins(gallic acid and quinic acid as the core) and caffetannins (caffeic acid and quinic acid)

    • The phenolic groups that esterify with the core are sometimes constituted by dimers or higher oligomers of gallic acid (each single monomer is called galloyl)
    • Each HT molecule is usually composed of a core of D-glucose and 6 to 9 galloyl groups
    • In nature, there is abundance of mono and di-galloyl esters of glucose (MW about 900). They are not considered to be tannins. At least 3 hydroxyl groups of the glucose must be esterified to exhibit a sufficiently strong binding capacity to be classified as a tannin.
    • The most famous source of gallotannins is tannic acid obtained from the twig galls of Rhus semialata . It has a penta galloyl-D-glucose core and five more units of galloyl linked to one of the galloyl of the core.
    • The phenolic groups consist of hexahydroxydiphenic acid , which spontaneously dehydrates to the lactone form, ellagic acid .
    • Molecular weight range: 2000-5000.
    • hydrolyzed by mild acids or mild bases to yield carbohydrate and phenolic acids
    • Under the same conditions, proanthocyanidins (condensed tannins) do not hydrolyze.
    • HTs are also hydrolyzed by hot water or enzymes (i.e. tannase).

    Proanthocyanidins (condensed tannins)

    PAs are more widely distributed than HTs. They are oligomers or polymers of flavonoid units (i.e. flavan-3-ol) linked by carbon-carbon bonds not susceptible to cleavage by hydrolysis.

    • PAs are more often called condensed tannins due to their condensed chemical structure. However, HTs also undergo condensation reaction. The term, condensed tannins, is therefore potentially confusing.
    • The term, proanthocyanidins, is derived from the acid catalyzed oxidation reaction that produces red anthocyanidins upon heating PAs in acidic alcohol solutions.
      • The most common anthocyanidins produced are cyanidin (flavan-3-ol, from procyanidin) and delphinidin (from prodelphinidin)

      Interaction with other Macromolecules

      Tannins have a major impact on animal nutrition because of their ability to form complexes with numerous types of molecules, including, but not limited to,

      • Carbohydrates,
      • Proteins,
      • Polysaccharides,
      • Bacterial cell membranes,
      • Enzymes involved in protein and carbohydrates digestion.

      Both starch and cellulose are complexed by tannins (especially by PAs):

      • Starch-tannin interaction - starch has the ability to form hydrophobic cavities that allow inclusion complexes with tannins and many other lipophyllic molecules. Only starch, among the molecules that are bound by tannins, has this embedding characteristic.
      • Cellulose-tannin interaction - cellulose has a direct surface interaction with tannins.
      • Cell wall carbohydrate-tannin interaction - this association is less understood. One explanation is that tannins associate with plant cell walls in a manner reminiscent to that of lignin. However, another explanation is that this association is merely an artifact of tannin isolation from non-living cells. Indeed, the location of tannins and cell wall carbohydrates is quite different in living cells than in plant cells after digestion by animals.
      • Tannin-carbohydrate interactions are increased by carbohydrates with high molecular weight, low solubility and conformational flexibility. These interactions are probably based on hydrophobic and hydrogen linkages.

      The capacity of tannins to bind proteins has been recognized for centuries. Leather tanning is a very ancient practice. Tannin-protein interactions are specific and depend on the structure of both the protein and tannin.

      • Protein characteristics that favor strong bonding
        • large molecular size,
        • open and flexible structures,
        • richness in proline.
        • high molecular weight,
        • high conformational mobility.
        • The tannin's phenolic group is an excellent hydrogen donor that forms strong hydrogen bonds with the protein's carboxyl group.
          • For this reason, tannins have a greater affinity to proteins than to starch.
          • autoxidation over time, or
          • action of oxidative enzymes (i.e. polyphenoloxydases and peroxidases). Covalent bonding is far more difficult to disrupt than the previous types of bonding and is nutritionally very important because of its irreversible nature.
          • In solution at high pH, phenolic hydroxyls are ionized and proteins have net negative charges. Under these conditions, precipitation does not occur because proteins exhibit repulsive forces.
          • Soluble complexes are favored when protein concentration is in excess (fewer tannin attachment sites per each protein molecule). Soluble complexes represent an analytical problem because they do not precipitate and, thus, are difficult to measure.
          • Insoluble complexes are formed when tannins are present in excess and form an hydrophobic outer layer in the complex surface.

          Nutritional Effects: toxic and antinutritional effects

          Tannins act as a defense mechanism in plants against pathogens, herbivores and hostile environmental conditions. Generally, tannins induce a negative response when consumed. These effects can be instantaneous like astrigency or a bitter or unpleasant taste or can have a delayed response related to antinutritional/toxic effects.

          This section will cover the effect of tannins on:

          Tannins negatively affect an animal's feed intake, feed digestibility, and efficiency of production. These effects vary depending on the content and type of tannin ingested and on the animal's tolerance , which in turn is dependent on characteristics such as type of digestive tract, feeding behavior, body size, and detoxification mechanisms.

          Sites of action of tannins :

          • Oral cavity - mastication ruptures the plant cell tissue and exposes proteins and carbohydrates to tannins.
          • Rumen and gastrointestinal tract lumen - unbound tannins complex dietary proteins and metabolic proteins (e.g. bacteria, enzymes, epithelial cells).

          Tannins may reduce intake by decreasing palatability and by negatively affecting digestion.

          • Palatability is reduced because tannins are astringent. Astringency is the sensation caused by the formation of complexes between tannins and salivary glycoproteins.
            • Low palatability depresses feed intake and, thus, animal productivity.
            • Some caution must be taken when interpreting these results. In many trials, commercial tannins sources were used. These types of tannins are usually more effective at lowering feed intakes than naturally-occurring tannins.
            • Another likely problem in many trials is that often only extractable tannins are measured and insoluble tannins are not quantified. However, insoluble tannins may have equal or greater biological activity than those that are more easily extracted.
            • When naturally-occurring tannins are used, these tannins do not always reduce intake. In some trials, tannin-rich diets were eaten in equal or larger amounts than low or free tannin diets.
            • PEG has a higher affinity to tannins than do proteins.
            • PEG can be sprayed on the forages or added in the diet and is fairly inexpensive.
            • PEG utilization can increase feed palatability and digestibility and result in higher animal productivity.

            Usually PAs are not absorbed through the digestive tract. Instead, free tannins and complexed forms remain in the rumen, decreasing protein and plant cell wall digestibility.

            • Several studies have shown that tannins decrease organic matter and fiber digestion.
            • The lower digestibility is the result of the interaction of tannins with cellulase enzymes and rumen bacteria.
            • In some cases, lower fiber digestibility can be the result of a shortage of ruminally fermented nitrogen due to the complexation of proteins by tannins.
            • Field drying and treatments with PEG are able to limit these negative effects.
            • In some cases, lower digestibility was compensated by higher protein outflow from the rumen.
            • In in vivo studies, protein digestibility is greatly reduced when tanniniferous feeds are part of the diet.
            • Plants high in PAs often have proteins linked tightly to the plant cell wall (neutral-detergent insoluble nitrogen, NDIN) and lignin (acid detergent lignin, ADL) components, and, thus, may show negative digestion coefficients when ingested.
              • After ingestion, PAs may also form detergent insoluble tannin-protein complexes with proteins they encounter. These two factors may cause the amount of NDIN and ADL excreted in the feces to exceedthe amount ingested.
              • If protein digestibility is not affected by tannins , proteins behave as a uniform fraction, with a regression coefficient (true digestibility) equal to or larger than 0.88, with a negative intercept(estimate of metabolic endogenous nitrogen, usually about 0.5% of dry matter intake or smaller) and with a low standard error.
              • However, if protein digestibility is affected by tannins , the proteins will behave as a non-uniform fraction, with a regression coefficient (true digestibility) smaller than 0.88, and with a larger negative intercept and a higher standard error
              • If the ratio of soluble to insoluble tannins is high, then protein digestibility is affected more than fiber digestibility.
              • If the same ratio is low, fiber digestibility is the most affected.

              Toxicity to microorganisms

              • Three mechanisms of toxicity have been identified
                • enzyme inhibition and substrate deprivation,
                • action on membranes,
                • metal ion deprivation.
                • secretion of binding polymers,
                • synthesis of tannin-resistant enzymes,
                • biodegradation of tannins (peculiarity of some recently discovered bacteria that are able to tolerate high levels of PA).
                • The major lesions associated with HT poisoning are hemorrhagic gastroenteritis, necrosis of the liver, and kidney damage with proximal tuberal necrosis,
                • High mortality and morbidity were observed in sheep and cattle fed oaks and other tree species with more than 20% HT.
                • PAs are not absorbed by the digestive tract,
                • PAs may damage the mucosa of the gastrointestinal tract, decreasing the absorption of nutrients,
                • PAs may reduce the absorption of essential aminoacids. The most susceptible amino acids are methionine and lysine.
                  • Decreased methionine availability could increase the toxicity of cyanogenic glycosides, because methionine is involved in the detoxification of cyanide via methylation to thiocyanate.

                  Animals fed diets with a level of tannins under 5% experience

                  • depressed growth rates,
                  • low protein utilization,
                  • damage to the mucosal lining of the digestive tract,
                  • alteration in the excretion of certain cations, and
                  • increased excretion of proteins and essential amino acids.

                  In poultry, small quantities of tannins in the diet cause adverse effects

                  • levels from 0.5 to 2.0% can cause depression in growth and egg production,
                  • levels from 3 to 7% can cause death.

                  In swine, similar harmful effects of tannins have been found.

                  The addition of additional proteins or amino acids may alleviate the antinutritional effects of tannins.

                  Levels of tannins above 5% of the diet are often lethal.

                  Animal defense mechanisms

                  Hoatzin: a ruminant-like bird that eats a lot of tannin-rich leaves

                  Some insects consume leaves with high levels of tannins. They are able to adapt to tannins using several available mechanisms

                  • alkaline gut pH,
                  • presence of surfactants to decrease affinity between ingested tannins and protein,
                  • presence of peritrophic membranes that absorb tannins and are then excreted in the feces.

                  Many tannin-consuming animals secrete a tannin-binding protein (mucin) in their saliva.

                  • Tannin-binding capacity of salivary mucin is directly related to its proline content. Advantages in using salivary proline-rich proteins (PRPs) to inactivate tannins are
                    • PRPs inactivate tannins to a greater extent than do dietary proteins this results in reduced fecal nitrogen losses,
                    • PRPs contain non specific nitrogen and nonessential amino acids this makes them more convenient for an animal to exploit rather than using up valuable dietary protein.
                    • Ability to tolerate tannins - deer> goat> sheep> cattle
                    • Consumption of high tannin diets stimulates the development of the salivary glands to permit more PRP production,
                    • Some researchers claim that sheep and cattle do not have any PRPs.

                    Nutritional Effects: positive effects

                    • In sheep and cattle higher retention of nitrogen has been observed in sheep and cattle with low to moderate levels of tannins in forages,
                      • In these cases, the lower apparent and true digestibility of nitrogen was compensated for by reduced urinary loss of hydrogen,

                      Several mechanisms have been suggested to explain how tannins influence protein utilization by ruminants -

                      • High quality dietary proteins would be protected, at least in part, from degradation in the rumen and would then be digested more effectively in the intestine. Sin embargo,
                        • Even when released, tannins are still biologically active and can react with digestive enzymes or other proteins.
                        • Indeed, in nonruminants, tannins decrease intestinal absorption of amino acids (especially methionine) and reduce growth.
                        • Tannin-protein complexes that are strong enough to survive the environment of the rumen may not be broken down and digested in the lower tract.
                        • Tannins lower the rate of protein degradation and deamination in the rumen resulting in lower rumen ammonia concentration.
                          • This results in lower plasma urea nitrogen (PUN).
                          • increased rumen escape of dietary proteins,
                          • increase in microbial protein flow (up to 28% in sheep).
                          • Increased saliva production, increased rumen turnover rate, and hence, increased microbial outflow,
                          • Increased nitrogen recycling to the rumen,
                          • Decreased proteolysis and slower fermentation of proteins and non-protein nitrogen in the rumen (particularly important in legume silages) this results in a more even nitrogen availability to bacteria.

                          Microbial flow is usually measured using a microbial internal marker (diaminopimelic acid, DAPA). However, tannins may reduce the extraction of microbial cells walls from digesta and make microbial flows measured with DAPA unreliable

                          Chemical Analysis

                          The amount and type of tannins synthesized by plants varies considerably depending on plant species, cultivars, tissues, stage of development, and environmental conditions. Therefore, the study of the nutritional effects of tannins on animals requires quantification of the tannins present in a particular diet. . Due to the complexity of tannins, several methods have been developed for their quantification. None of them, however, is completely satisfactory.

                          The first factor to consider is how the forage or the feed is consumed by the animal - feeds should be analyzed in the form eaten by the animals

                          If the samples are collected fresh and they have to be stored, freeze-drying is the gentlest method of preservation and is recommended instead of freezing , air or oven-drying .

                          • If freeze drying is too expensive or the equipment is not available, freezing without thawing of the sample before extraction is suggested.
                          • If drying is the only means available for preserving the material, drying temperature should be higher than 40° C (to avoid oxidation by the still active enzymes) and lower than 60° C (to avoid heat damage and polymerization).

                          After cutting the sample should be -

                          • Stored in a cold, dark container,
                          • Cut in small pieces and freeze with liquid nitrogen,
                          • Pulverized with a mortar and a pestle, and
                          • Immediately extracted or freeze dried and stored at -4° C.

                          Tannins are extracted with an aqueous organic solvent.

                          • 70% acetone and 30% water is a more effective extractant than alcoholic solvents.
                            • Acetone inhibits tannin-protein interaction. This is a limitation in protein precipitation assays.
                            • This unextractable fraction cannot be ignored because of its nutritional effects.

                            Sample purification and isolation

                            Tannins need to be purified from low molecular weight phenolics and pigments that are present in crude plants extracts.

                            • Purification is essential for the preparation of suitable standards.
                            • Purification of large quantities of tannins can be done by taking advantage of their absorption by Sephadex LH-20.
                              Reference: Hagerman A.E., Klucher K.M., 1986 - Tannin-protein interaction. In:Plant flavanoids in biology and medicine: biochemical, pharmacological, and structure-activity relationships. Ed. Cody V., Middleton E. Jr., Harborne J. - Alan R. Liss, New York, pp 67-76.
                            • An alternative and faster isolation method has been developed by Giner-Chavez, 1996 (see "mixed assays").

                            Tannin assays can be divided into Colorimetric, Gravimetic, Protein precipitation, and Mixed.

                            UNA. Colorimetric assays

                            • The reaction is based on the reduction of phosphomolybdic acid by phenols in aqueous alkali.
                            • The method determines the total free phenolic groups and is therefore a method to determine total soluble phenolics (either HT and PA).
                              • Problem: It does not differentiate between tannins and many phenolics that are not tannins. Interfering compounds such as ascorbic acid, tyrosine and possibly glucose are also measured.
                              • Specific for PAs or condensed tannins.
                              • Exo-type reaction - vanillin reacts with the meta-substituted A-ring of flavanols to form a chromophore the number of flavanols is proportional to the absorbance of the solution.
                              • Problemas:
                                • Low molecular weight flavanols overreact and large polymers underreact,
                                • Catechin is used as standard. This monomer gives the maximum optical density leading to underestimation of large polymers.
                                • Specific for PAs or condensed tannins
                                • Endo-type reaction - the method involves the HCl catalyzed depolimerization of condensed tannins in butanol to yield a red anthocyanidin product that can be detected spectrophotometrically.
                                • Problem: Tannin polymers are cleaved into dimers or trimers instead of monomers and this leads to underestimation.
                                • The degree of polymerization of the PAs can be estimated by combining the butanol-HCl assay with the vanillin assay
                                  • The acid butanol assay measures the total number of flavanoid residues present and the vanillin assay measures the number of molecules.
                                  • Problem: Not all red pigments dissolve, resulting in tannin underestimation.
                                  • Specific to gallotannins ( one type of HT)
                                  • The sample is subjected to hydrolysis to release gallic acid. The reaction between gallic acid and the dye rhodanine produces an intense color that is measured spectrophotometrically.
                                  • Specific for ellagitannins ( another HT)
                                  • The sample is subjected to hydrolysis to release ellagic acid. The reaction between ellagic acid and the sodium nitrite produce a colored solution that is measured spectrophotometrically.

                                  B. Gravimetric assays

                                  • Determines only soluble tannins present in plant extracts insoluble tannins are not measured.
                                  • Based on the ability of trivalent ytterbium to selectively precipitate polyphenols from plant extracts.
                                  • Ventajas:
                                    • Standards are not needed,
                                    • The precipitate can be easily dissolved with oxalic acid to yield a solution of polyphenolics and insoluble Yb-oxalate. The solution can be used for further analysis (colorimetric analysis, chromatography, inhibition studies).
                                    • Not all polyphenols are precipitated.
                                    • Low repeatability in plants with low levels of tannins.
                                    • Determines only soluble tannins present in plant extracts insoluble tannins are not measured.
                                    • PVP irreversibly binds tannins.
                                    • This method is not very sensitive and tends to underestimate tannins.
                                    • Includes soluble and insoluble tannins.
                                    • Steps -
                                      • Measurement of the acid-detergent residue of the NDF (NAD) and the neutral-detergent residue of the ADF (AND),
                                      • The difference NAD-AND is used to estimate tannins. This value has been successfully used in the summative equation of Van Soest to estimate the fraction of the feeds that is indigestible due to the action of tannins.

                                      C. Protein precipitation assays

                                      • This method depends on the formation of complexes between tannins and bovine serum albumin embedded in agar.
                                      • Plant extracts are placed in a well in the agar. They diffuse in the agar and precipitate the albumin if tannins are present. In this case a opaque circle forms.
                                        • The diameter of the circle is proportional to the amount of tannins in the extract
                                        • Suitable standards are necessary to estimate the amount of tannins.
                                        • The most commonly used standard is tannic acid and the results are expressed in tannic acid equivalents.
                                        • This method allows determination of large number of samples with limited laboratory facilities.
                                        • Problem: less useful for quantification than the colorimetric procedures.
                                        • Extraction of tannins from plant samples using 70% aqueous acetone (traditional method).
                                        • Isolation of plant condensed tannins using trivalent ytterbium to prepare the standard.
                                        • Analysis of the condensed tannins using the butanol-HCl method (traditional method).
                                        • External standards have the serious limitation that the extinction coefficients for the chromophores produced with them usually are different from those obtained from the plant extracts
                                          • In other words, each gram of external standard (i.e. cyanidin or quebracho) has a different absorption than each gram of tannin from the plant extract. Moreover, the absorption varies with plant species because of the wide variety of tannin types present in nature.
                                          • In this way, even though not all tannins present in the plants extracts are precipitated by Yb, it is possible to isolate and quantify tannins for each plant that can then be used for the standard curve.
                                          • Using quebracho, the tannin content of Desmodium ovalifolium was found to be over 200% !! However, the value was about ten times smaller when an internal standard was used.

                                          Referencias

                                          These pages were written by Antonello Cannas , a Ph.D. student in Animal Science, Cornell University. I am from Sardinia, Italy. I work as a researcher in the University of Sassari, Sardinia. My research focuses on dairy sheep nutrition. I have been educated to love tannins , especially when diluted with a 14% aqueous solution of alcohol and matched with aged Sardinian sheep cheese and some bread.

                                          A large part of the text, the pictures, and the chemical structures of tannins have been taken from the Ph.D. Thesis of Bertha Iliana Giner-Chavez , whom, by the way, was my lovely officemate and friend. Her Ph. D. thesis has a very nice introduction and literature review on tannins in animal nutrition. It is the clearest review on the subject I have had a chance to read. Moreover, in her thesis she describes the method she developed to analyze tannins. She is from Mexico, a country where tannins in animal nutrition are as common as jalapeños in human nutrition.

                                          Another very good review from which I fished a lot is the one by Jess Reed .

                                          A great and complete source on tannins is the 13th chapter of the "bible" of animal nutrition written by Peter J. Van Soest , whom, by the way, has been my Advisor during my Master and is my co-Chair for the Ph. D.


                                          WikiHows relacionados

                                          1. ↑ https: //www.mushroom-appreciation.com/chanterelle-mushrooms.html
                                          2. ↑ http: //www.thesurvivalgardener.com/identify-chanterelle-mushrooms/
                                          3. ↑ https: //botit.botany.wisc.edu/toms_fungi/may2003.html
                                          4. ↑ http: //ffsc.us/mom/2013/galerina
                                          5. ↑ https: //www.mnn.com/your-home/organic-farming-gardening/stories/wild-mushrooms-what-to-eat-what-to-avoid
                                          6. ↑ https: //ohioline.osu.edu/factsheet/HYG-3303
                                          7. ↑ https: //www.mnn.com/your-home/organic-farming-gardening/stories/wild-mushrooms-what-to-eat-what-to-avoid
                                          8. ↑ https: //www.mnn.com/your-home/organic-farming-gardening/stories/wild-mushrooms-what-to-eat-what-to-avoid
                                          9. ↑ https: //ohioline.osu.edu/factsheet/HYG-3303
                                          10. ↑ https: //www.poison.org/articles/2009-jun/wild-mushroom-warning
                                          11. ↑ https: //www.mnn.com/your-home/organic-farming-gardening/stories/wild-mushrooms-what-to-eat-what-to-avoid

                                          Mimicry, Camouflage, and Warning Coloration

                                          Many predators search for their prey with their eyes. As a result, many prey species have evolved special body coloration to reduce their chance of being eaten. For example, many prey species blend in with their environment, making it difficult for the predators to find them. These species use camouflage as their first line of defense. Another word for this type of defense is Ȭrypsis" or Ȭryptic coloration." Cryptic coloration is especially common in small animals such as insects, lizards, snakes, and frogs. These animals are often the same color as the leaves or twigs on which they rest. Some insects even look like the twigs or leaves themselves. It is important to remember that crypsis is not just a morphological adaptation, but that behavior plays a very important part as well. Crypsis works only if the animal is resting on the appropriate background and usually only when the animal isn't moving.

                                          Many small animals have evolved toxic chemicals that make the creature poisonous to eat. Interestingly, many of these species are brightly colored, making it easy for the predators to see them. Scientists believe that the bright coloration has evolved to help the predator, often birds, remember that the species is poisonous. For example, if a bird eats a poisonous butterfly or frog, it will get very sick. In some cases, the poison is released so quickly that the bird will spit the prey out and avoid swallowing it. In either case, it is probably easier for the bird to remember to avoid this species in the future if the prey is distinctively colored. Experiments have shown that it often takes only a single encounter with a toxic prey species for a predator to learn to avoid it. Warning coloration, sometimes referred to as aposematic coloration, is found in a wide variety of animals, including insects, mites, spiders, and frogs.

                                          One problem with being defended by toxic chemicals is that the animal has to use energy to make the chemicals, energy that could otherwise be used for such things as growth and reproduction. Some animals have evolved a way to enjoy the benefits of warning coloration without the costs. These animals mimic the coloration of the poisonous animals. This type of mimicry is referred to as Batesian mimicry, named after the nineteenth-century British naturalist who first described it. The best-known example of Batesian mimicry in the United States and Canada is probably the Viceroy butterfly that looks remarkably like the poisonous Monarch butterfly. The two species are unrelated and the caterpillars feed on different plants and do not look anything like one another. However the adults of both species look so similar that most people, and more importantly, most birds, cannot tell them apart. It is important that the Batesian mimic be less common than the toxic model species. For example, if the Viceroy were more common than the Monarch, birds would end up eating a lot of Viceroys before eating a Monarch and would not "learn the lesson" the coloration acts to teach.


                                          Toxinas

                                          Biotoxins are poisonous substances produced from the metabolic processes of living organisms such as plants, animals, or microorganisms. Some toxins may also be produced or altered by chemical means. Unlike bacterial agents, toxins are not cellular organisms and cannot reproduce. Potential biological agents, biotoxins are generally stored in vials in lyophilized or powdered concentrate form. Most agents can be aerosolized or easily dissolved into water. Antibiotics may eliminate the biomaterial that produces the toxin but may not necessarily deactivate the toxin. Therapy to address the effects of toxins include antitoxin (antibody targeted towards a specific toxin) or antidotes (an agent used to counteract the poison by uniting with it to form a harmless compound).

                                          Toxin taxonomy

                                          Bacterial toxins are divided into two categories: endotoxins and exotoxins. Endotoxins are structural parts of the lipopolysaccharide (LPS) complex on a Gram-negative bacterium's cell wall. Exotoxins are generally poisonous proteins secreted by the bacteria. There are three ways these toxins affect cell processes. Membrane damaging toxins such as the Clostridium perfringens toxins produce destructive holes in the cell membrane. Membrane acting toxins such as E. coli attach themselves to the surface receptor of the cell membranes and disrupt signaling between cells. Intracellular acting toxins, a third category of toxins, enter the cell either by forcing entry themselves or being injected into the cell by the bacteria. Toxins that force entry (diphtheria, cholera, tetanus, botulinum, anthrax) bind to the cell, penetrate the membrane, and target specific functions in the cell. Toxins injected by bacteria such as plague and salmonella toxins may disrupt many cellular functions at once.

                                          Many plant toxins are proteins constructed of peptide chains of amino acids. Other toxins include alkaloids, the organic nitrogen bearing chemical in hemlock and nightshade that typically act upon the nervous system. Alkaloids also include quinine and nicotine. Glycosides, another plant toxin found in foxgloves, are carbohydrates- usually sugar molecules attached to an uronic acid, joined to hydroxy molecules, a non-sugar entity such as alcohol or phenol. Oxalates such as arums or rhubarb are salts that release poisonous acids when digested. Phenols in nettles and poison ivy are acidic toxins that damage proteins. Resin toxins such as the oily sap of Poison Ivy and Poison Oak plants are hydrocarbons. Phototoxins, such as the poison found in St. John's Worts, increase skin sensitivity to sunlight.

                                          Enterotoxins are toxins secreted by bacteria that disturb ion and water transport systems in the intestine to cause diarrhea. They are generally associated with food poisoning. Neurotoxins inhibit the workings of nervous system. Most animal venoms are neurotoxins. One type of neurotoxins is myotoxin, a toxin found in rattlesnake venom that induces muscle damage.

                                          History of Toxins

                                          Ancient texts described bacterial diseases such as tetanus, anthrax, diphtheria and cholera, but the concept of toxins was not developed until the late 19th Century. Friedrich Loeffler, a German bacteriologist working in Robert Koch's laboratory, discovered the bacteria Corynebacterium diphtheriae that causes diphtheria. The disease would begin as a leathery membrane that grew to constrict the throat, and the victim would die of suffocation unless a breathing passage was opened. Even if breathing was restored, general organ failure throughout the body would follow. Loeffler's bacteria, however, was only located in the throat of the victims and did not explain diphtheria symptoms throughout the body. mile Roux and Alexandre Yersin, working in Louis Pasteur's laboratory, discovered that poisons released by the bacteria Corynebacterium diphtheriae caused diphtheria's other deadly symptoms.

                                          Poisons have always been used as a weapon of war from poison arrows and dart to assassinations. It was recorded that one of the first uses of toxins as a biological agent was roughly 600 BCE when Solon, a legislator of the Athenians, oversaw the polluting of the Pleisthenes River with hellebores or skunk cabbage. The contaminated water spread violent diarrhea among the defenders of Kirrha. In 200 BCE, it was recorded that as a Carthaginian general retreated, he left behind wine mixed with Mandragons, a narcotic substance. When the enemies drank the wine and fell asleep, the Carthaginians returned and slaughtered them. Since these ancient methods, modern biotoxins such as ricin and saxitoxins continue to be used as a weapon of war and terror.


                                          Defense Mechanism in Plants | Botánica

                                          The following points highlight the top sixteen types of defense mechanism in plants. The types are: 1. Thorns 2. Pointed spines 3. Espinas 4. Spines 5. Stinging hairs 6. Glandular hairs 7. Stiff hair 8. Látex 9. Alkaloids 10. Raphides 11. Smell and bitter taste 12. Tanino 13. Resin and essential oils 14. Geophilous habit 15. Myrmecophily 16. Mimicry.

                                          Defense Mechanism: Type # 1. Espinas:

                                          Many plants, such as lemon (Citrus), pomegranate (Punica), bael (Aegle marmelos), Duranta, and ber (Zizyphus) pos­sess thorns to protect them from their enemies.

                                          Defense Mechanism: Type # 2. Pointed spines:

                                          The plants like pineapple, datepalm (Phoenix), Agave and Yucca have pointed spines at the leaf ends which protect them to some extent from enemies.

                                          Defense Mechanism: Type # 3. Prickles:

                                          The rose plants and silk cotton tree possess prickles which act as defence organs.

                                          Defense Mechanism: Type # 4. Spines:

                                          Opuntia and several other members of Cactaceae (cacti) have spines on their phylloclades which protect them from attack of animals.

                                          Defense Mechanism: Type # 5. Stinging hairs:

                                          The stinging hairs with sharp and siliceous apices occur on all parts of the body in nettles (Laportea), Urtica dioica and several other members of Urticaceae which protect the plants from their expected enemies.

                                          Defense Mechanism: Type # 6. Glandular hairs:

                                          Glandular hair with sticky substances is found on plant body of Jatropha, Boerhaavia and tobacco (Nicotiana) which protect them from outer agencies.

                                          Defense Mechanism: Type # 7. Stiff hair:

                                          The dense coating of such stiff hair is repulsive to attacking animals they are found on cud weed (Gnaphalium) and many cucurbits.

                                          Defense Mechanism: Type # 8. Latex:

                                          Several species of plants, such as Nerium, Ficus and Euphorbia have latex in their different parts. The latex protect these plants to some extent from his enemies.

                                          Defense Mechanism: Type # 9. Alkaloids:

                                          Several plants, such as Poppy (Papaver), Datura and tobacco (Nicotiana) possess alkaloids in them which are poisonous and give protection to the plants.

                                          Defense Mechanism: Type # 10. Raphides:

                                          Calcium oxalate crystals are also known as raphides which are irritating and poisonous. They are found in Colocasia and several other members of Araceae (aroids). They help in defense of these plants.

                                          Defense Mechanism: Type # 11. Smell and bitter taste:

                                          Several plants of Lamiaceae, such as Ocimum and mint have typical smell and bitter taste which protect the plants from attack of insects. Neem and Karela have also bitter taste.

                                          Defense Mechanism: Type # 12. Tannin:

                                          Several plants such as Acacia nitotica. Acacia catechu, etc., possess tannins in them which act as substances of protection.

                                          Defense Mechanism: Type # 13. Resin and essential oils:

                                          In many angiosperms resins and essential oils are present. In Pistacea and other members of Anacardiaceae the gums and resins are found which protect them from several injurious agencies.

                                          Defense Mechanism: Type # 14. Geophilous habit:

                                          Zinger (Zingiber officinale), turmeric (Curcuma longa), colocasia and onion are main representatives of this habit. This underground habit protects them from several injurious agencies.

                                          Defense Mechanism: Type # 15. Myrmecophily:

                                          Some plants, such as guava (Psidium spp.), mango (Mangifera indica) have a habit of harbouring ants which save the plants from the damage by other organisms.

                                          Defense Mechanism: Type # 16. Mimicry:

                                          This is habit of initiating the general appearance, colour and shape of other plants, generally disliked by attackers. For example, the aroids (Cladium) and Sansevieria resemble spotted snakes and thus by this habit keep away from plant-eating animals. The species of Arisaema (aroid) possess hood like inflorescence which resembles cobra in appearance and thus protect them from invading animals.