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Winter_2021_Bis2A_Facciotti_Reading_08 - Biología

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Objetivos de aprendizaje asociados con Winter_2021_Bis2A_Facciotti_Reading_08

  • Comprende cómo usar la ecuación ΔG = ΔH - TΔS y explica qué representa cada término.
  • Interpretar los diagramas de coordenadas de reacción y asociar los cambios en la entalpía de Gibbs y la energía de activación con velocidades relativas de reacciones, condiciones de equilibrio y si una reacción es endergónica o exergónica.
  • Interpretar los diagramas de coordenadas de reacción que muestren uno o ambos catalizados y no catalizado coordina la reacción e identifica las respectivas barreras de energía de activación y las relaciona con las velocidades de reacción directa e inversa.
  • Describe la relación entre la energía libre y el equilibrio químico usando la ecuación ∆G ° = -RTlnKeq, invocando explícitamente los estados “inicial” y “final” apropiados (como se hace en Energy Story).
  • Interpretar una transformación bioquímica y predecir si o no la reacción es espontánea mediante el uso de un diagrama de coordenadas de reacción de entalpía (energía) de Gibbs.
  • Describe el concepto de equilibrio en el contexto de diagramas de coordenadas de reacción.
  • Describe los mecanismos utilizados por las enzimas para reducir la energía de activación y aumentar la velocidad de reacción.
  • Dibuje un bosquejo aproximado de una enzima, incluido su sitio activo y otros sitios en la enzima que podrían afectar su función, como un sitio de unión a un inhibidor.
  • Formule la hipótesis de cómo la unión de moléculas pequeñas a uno o más bolsillos de unión puede conducir a cambios en la función de la proteína (es decir, inhibición competitiva y / o alosterio).
  • Describir en términos generales el vínculo funcional entre cofactores, coenzimas y sus proteínas asociadas.
  • Predecir si dos reacciones pueden ser teóricamente productimuy acoplado interpretando tablas de entalpía de Gibbs estándar.

Reacciones endergónicas y exergónicas

Cualquier sistema de moléculas que sufre una transformación / reorganización física (alias. Si examinamos una sola reacción aislada, en la que los reactivos únicos se convierten en productos únicos, la energía de Gibbs del sistema dependerá de varios factores, entre los que se encuentran (a) las diferencias internas de energía y entropía asociadas con los reordenamientos moleculares y (b) el grado en que la reacción está fuera de equilibrio.

Si, en aras de la simplicidad, comenzamos por considerar solo la contribución de las transformaciones moleculares en el sistema en ∆G, concluimos que las reacciones con ∆G <0, los productos de la reacción tienen menos energía de Gibbs que los reactivos. Dado que ∆G es la diferencia entre la entalpía y los cambios de entropía a escala de temperatura en una reacción, puede surgir un ∆G negativo neto a través de cambios en gran parte de entalpía, entropía o, con mayor frecuencia, ambos. El panel izquierdo de la Figura 1 a continuación muestra una representación gráfica común de un exergónico reacción. Este gráficose llamaun diagrama de coordenadas de reacción. Traza la energía de Gibbs en el eje y, y el eje x en unidades arbitrarias muestra el progreso de una reacción. Con una reacción exergónica, la figura de la izquierda muestra dos cosas clave: (1) la diferencia entre la energía libre de los reactivos y los productos es negativa y (2) el progreso de la reacción requiere cierta entrada de energía libre (mostrada como un energía "colina" o barrera). Este gráfico no nos dice cómo la energía en el sistemaredistribuido, solo que la diferencia entre entalpía y entropía a escala de temperatura es negativa. Exergónicoreaccionesse dicenque ocurra espontáneamente. Comprender qué reacciones químicas son espontáneas es útil para los biólogos que intentan comprender si es probable que una reacción "se vaya" o no.

Es importante señalar que el término "espontáneo" —en termodinámica— no implica nada acerca de la rapidez con que avanza la reacción. El cambio en la energía libre solo describe la diferencia entre los estados inicial y final, NO la rapidez con la que se produce la transición. Esto es contrario al uso diario deltérminoque generalmente conlleva el entendimiento implícito de que algo sucede rápidamente. Por ejemplo, la oxidación / oxidación del hierro es una reacción espontánea. Sin embargo, un clavo de hierro expuesto al aire no se oxida instantáneamente; puede llevar años.

Una reacción química con un ∆G positivo significa que los productos de la reacción tienen una energía libre más alta que los reactivos (vea el panel derecho de la Figura 1). Estas reacciones quimicasson llamadosreacciones endergónicas, y NO son espontáneos. Una reacción endergónica no se producirá por sí sola sin transferir energía a la reacción o aumentar la entropía en otro lugar.

Figura 1. Diagramas de coordenadas de reacción de reacciones exergónicas y endergónicas. Reacciones exergónicas y endergónicasEstá caracterizadopor cambios en la energía de Gibbs. En el estado de equilibrio de una reacción exergónica, la energía de Gibbs de los productos es menor que la de los reactivos. Mientras tanto, el estado de equilibrio de una reacción endergónica en, la energía de Gibbs de los productos es mayor que la de los reactivos. Atribución:Marc T. Facciotti (trabajo propio)

La construcción de moléculas complejas, como los azúcares, a partir de moléculas más simples es un proceso anabólico y endergónico.Por otro lado, elEl proceso catabólico, como la descomposición del azúcar en moléculas más simples, es exergónico. Como el ejemplo de óxido anterior, mientras que la descomposición de biomoléculas esgeneralmenteespontáneo, estas reacciones no ocurrenque se produzcainstantáneamente(rápidamente). Recuerde, los términos endergónico y exergónico solo se refieren a la diferencia de energía de Gibbs entre los productos y los reactivos; no le informan sobre la velocidad de la reacción (qué tan rápido ocurre).Índicesera discutidoen secciones posteriores.

Un concepto importante en el estudio del metabolismo y la energía es el de equilibrio químico. La mayoría de las reacciones químicas son reversibles. Pueden avanzar en ambas direcciones, a menudo transfiriendo energía a su entorno en una dirección y transfiriendo energía del entorno en la otra dirección. Lo mismo es cierto para las reacciones químicas involucradas en el metabolismo celular, como la descomposición y acumulación de proteínas hacia y desde aminoácidos individuales, respectivamente. Los reactivos dentro de un sistema cerrado sufrirán reacciones químicas en ambas direcciones hasta un estado de equilibrio.es alcanzado. Equilibrio en una reacción química es el estado en el que tanto los reactivos como los productos están presentes en concentraciones que no tienen más tendencia a cambiar con el tiempo. Por lo general, este estado se produce cuando la reacción directa avanza a la misma velocidad que la reacción inversa. ¡TENGA EN CUENTA ESTA ÚLTIMA DECLARACIÓN! Equilibrio significa que las concentraciones relativas de reactivos y productos no cambian con el tiempo, PERO NO significa que no hay interconversión entre sustratos y productos, solo significa que cuando el reactivo(s)son convertidosProducir(s) ese producto(s)son convertidosal reactivo(s) a la misma tasa (ver Figura 2). El estado de equilibrio también es uno de los más bajosposibleestados de energía libre para la reacción y es un estado de máxima entropía.

Si una reaccionse mantieneo empezó muy lejos deequilibrioeste estado del sistema también contribuye a la energía de Gibbs total de una reacción. Ya sea un reequilibrio de las concentraciones de sustrato o producto (agregando o quitando sustrato o producto) o un cambio positivo en la energía libre, típicamente porla transferencia deenergía del exterior de la reacción, puede mover una reacción a un estado de desequilibrio. Tenga en cuenta que en una célula viva, la mayoría de las reacciones químicas no alcanzan un estado de equilibrio; esto requeriría que alcancen su estado de energía libre más bajo, un estadoesees casi por definición incompatible con la vida.Por tanto, se requiere energíapara mantener las reacciones biológicas fuera de su estado de equilibrio. De esta manera, los organismos vivos están en una batalla cuesta arriba constante, que requiere energía, contra el equilibrio y la entropía. Esto también significa que la energía de Gibbs de la mayoría de las reacciones biológicas que ocurren en la célula también debe incluir una contribución de este estado de desequilibrio. La energía de Gibbs de estas reacciones, por lo tanto, a menudo es diferente de la reportada en condiciones estándar.

Figura 2. En equilibrio, no piense en un sistema estático e inmutable. En cambio, imagina moléculas moviéndose en cantidades iguales de un área a otra. Aquí, en equilibrio, las moléculas todavía se mueven de izquierda a derecha y de derecha a izquierda. Sin embargo, el movimiento neto es igual. Todavía habrá alrededor de 15 moléculas en cada lado de este matraz una vez que alcance el equilibrio. Fuente: https://courses.candelalearning.com/ ...apter / entropía /

Catalizadores

Para que ocurra una reacción química, los reactivos primero deben encontrarse en el espacio. Los productos químicos en solución no "planifican" estas colisiones; suceden al azar. De hecho, la mayoría de las veces es aún más complicado. Los reactivos no solo deben chocar entre sí, sino que también deben entrar en contacto en una orientación específica. Si los reactivos están muy diluidos, la velocidad de la reacción será lenta; las colisiones ocurrirán con poca frecuencia. El aumento de las concentraciones aumentará la tasa de colisiones productivas. Otra forma de cambiar la velocidad de reacción es aumentar la velocidad de las colisiones aumentando la velocidad a la que los reactivos exploran el espacio de reacción, aumentando la velocidad de las moléculas o su energía cinética. Esto puedeser logradotransfiriendo calor al sistema o elevando la temperatura. Estas dos estrategias suelen ser adecuadas para aumentar la velocidad de las reacciones químicas que ocurren en un tubo. Sin embargo, en la celda, la transferencia de calor puede no ser práctica, ya que puede dañar los componentes celulares y provocar la muerte. Las células a veces usan mecanismos para aumentar las concentraciones de reactivos (veremos algunos ejemplos a continuación), pero esto rara vez es suficiente para impulsar las velocidades de reacción en un régimen biológicamente relevante. Aquí es donde entran los catalizadores.

A Catalizador es algo que ayuda a aumentar la velocidad de una reacción química que no sufre cambios en sí misma. Puede pensar en un catalizador como un agente de cambio químico.

Los catalizadores más importantes en biologíason llamadosenzimas. Un enzima es un catalizador de proteínas. Otros catalizadores celulares incluyen moléculas llamadas ribozimas. A ribozima es un catalizador compuesto por un ácido ribonucleico (ARN). Ambos lo haránser discutidocon más detalle más adelante en el curso. Como todos los catalizadores, las enzimas actúan reduciendo el nivel de energía que necesitaser transferidorojoen una reacción química para que esto suceda. Una reacción química energía de activación es el nivel de energía "umbral" necesario para iniciar la reacción.

Figura 1. Las enzimas y otros catalizadores disminuyen la energía de activación necesaria para iniciar una reacción química determinada. Sin una enzima (izquierda), la entrada de energía necesaria para que comience una reacción es alta. Con la ayuda de una enzima (derecha), la reacción necesita menos energía.paraempezar. Atribución:Marc T. Facciotti (obra original)

En la figura anterior, ¿qué crees que están las unidades en el eje x? El tiempo sería una suposición. Sin embargo, si compara las cifras, parece que los productos se forman al mismo tiempo, independientemente de que la barrera de energía de activación sea alta o baja. ¿No era el objetivo de esta figura ilustrar que las reacciones con barreras de alta energía de activación son más lentas que aquellas con barreras de baja energía de activación? ¿Qué pasa?

Descripción general de la sección de enzimas

Las enzimas son catalizadores biológicos que aceleran las reacciones químicas al reducir la energía de activación. Las enzimas son proteínas que comprenden una o más cadenas polipeptídicas. Las enzimas tienen un sitio activo que proporciona un entorno químico único formado por ciertos grupos R de aminoácidos (residuos).

Este entorno único se adapta bien

para convertir reactivos químicos particulares para esa enzima, llamados sustratos, en intermedios inestables, llamados estados de transición.

Se piensa en enzimas y sustratos

para unir con un ajuste inducido

Lo que significa que

las enzimas y los sustratos experimentan ligeros ajustes conformacionales al entrar en contacto con el sustrato, lo que lleva a la unión. Las enzimas se unen a los sustratos y catalizan reacciones de cuatro formas diferentes: uniendo los sustratos en una orientación óptima, comprometiendo la

vínculo

estructuras de sustratos para que los enlaces puedan

ser más fácil de romper

, proporcionando condiciones ambientales óptimas para que se produzca una reacción, o participando directamente en su reacción química mediante la formación de enlaces covalentes transitorios con los sustratos.

La acción enzimática debe

ser regulado

para que, en un

dado

celda en una

dado

tiempo, las reacciones deseadas están siendo catalizadas y las reacciones no deseadas no. Enzimas

están regulados

por las condiciones celulares, como la temperatura y el pH.

También están regulados

a través de su ubicación dentro de una celda, a veces compartimentados de modo

ese

solo pueden catalizar reacciones en determinadas circunstancias. La inhibición y activación de enzimas a través de otras moléculas son otras formas importantes en las que las enzimas

están regulados

. Los inhibidores pueden actuar de forma competitiva, no competitiva o alostérica; los inhibidores no competitivos suelen ser alostéricos. Los activadores también pueden mejorar la función de las enzimas alostéricamente. El método más común por el cual las células regulan las enzimas en las vías metabólicas es a través de la inhibición por retroalimentación. Durante la inhibición por retroalimentación, los productos de una vía metabólica sirven como inhibidores (normalmente alostéricos) de una o más de las enzimas (normalmente la primera enzima comprometida de la vía) implicadas en la vía que las produce.

Enzimas

Una sustancia que ayuda a que ocurra una reacción química es un Catalizador, y las moléculas especiales quecatalizarreacciones bioquímicasson llamadosenzimas. Casi todas las enzimas son proteínas, compuestas por cadenas de aminoácidos, y realizan la tarea crítica de reducir las energías de activación de las reacciones químicas dentro de la célula. Las enzimas hacen esto uniéndose a las moléculas reactivas y reteniéndolas de tal manera que los procesos químicos de ruptura y formación de enlaces tengan lugar más fácilmente. Es importante recordar que las enzimas no cambian la ∆G de una reacción. No cambian si una reacción es exergónica (espontánea) o endergónica (no espontánea). Esto se debe a que no cambian la energía libre de los reactivos o productos. Solo reducen la energía de activación necesaria para alcanzar el estado de transición.

Figura 1. Las enzimas reducen la energía de activación de la reacción pero no cambian la energía libre de la reacción. Aquí, la línea continua en el gráfico muestra la energía requerida para que los reactivos se conviertan en productos sin catalizador. La línea de puntos muestra la energía requerida usando un catalizador. Esta cifra debería decir Gibbs Free Energy en el eje Y y en lugar de anotarDeltaHdebería tenerdeltaG. Atribución:Marc T. Facciotti (trabajo propio)

Sitio activo enzimático y especificidad del sustrato

Los reactivos químicos a los que se une una enzima son las enzimas sustratos. Puede haber uno o más sustratos, dependiendo de la reacción química particular. En algunas reacciones, unreactivo únicosustratoestá rotoen varios productos. En otros, dos sustratos pueden unirse para crear una molécula más grande. Dos reactivos también pueden entrar en reacción, ambos se vuelvencambió,y dejar la reacción como dos productos. La ubicación dentro de la enzima donde se une el sustrato.se llamala enzima sitio activo. El sitio activo es donde ocurre la "acción", por así decirlo. Dado que las enzimas son proteínas, hayes una combinación única deresiduos de aminoácidos (también llamadoscadenaso grupos R) dentro del sitio activo. Cada cadena lateral de aminoácidosse caracterizapor diferentes propiedades.Los aminoácidos se pueden clasificarcomo grandes o pequeños, débilmente ácidos o básicos, hidrófilos o hidrófobos, cargados positiva o negativamente, o neutrales. La combinación única de aminoácidos (sus posiciones, secuencias, estructuras y propiedades) crea un entorno químico muy específico dentro del sitio activo.Este entorno específico es adecuadopara unirse, aunque sea brevemente, a un sustrato químico específico (o sustratos).Debido aesta combinación similar a un rompecabezas entre una enzima y sus sustratos (que se adapta para encontrar el mejor ajuste entre el estado de transición y el sitio activo),las enzimas son conocidaspor su especificidad. El "mejor ajuste" entre una enzima y sus sustratos resulta de sus respectivas formas y la complementariedad química de los grupos funcionales en cada socio de unión.

Figura 2. Esta es una enzima con dos sustratos diferentes unidos en el sitio activo.Las enzimas están representadascomo manchas, a excepción de la activasitio,que muestra los tres grupos R de cada uno de los tres aminoácidos en el sitio activo. Estos grupos R interactúan con los sustratos a través de enlaces de hidrógeno (representados como líneas discontinuas).

En este punto de la clase, debe estar familiarizado con todos lostipos decautiverioal igual quelas características químicas de todos los grupos funcionales. Por ejemplo, el grupo R de R180 en la enzima representada anteriormente es el aminoácido Arginina (abreviado como R) y tiene un grupo R que comprende varios grupos funcionales amino. Los grupos funcionales amino contienenaátomos de nitrógeno (N) e hidrógeno (H). El nitrógeno es más electronegativo que el hidrógeno, por lo que el enlace covalente entre N-H es un enlace covalente polar. Los átomos de hidrógeno en este enlace tendrán un momento dipolar positivo y el átomo de nitrógeno tendrá un momento dipolar negativo. Esto permite que los grupos amino formen enlaces de hidrógeno con otros compuestos polares. Asimismo, los oxígenos de carbonilo de la cadena principal de la valina (V) 81 y la glicina (G) 121 el amino hidrógeno de la cadena principal de V81Se representanparticipan en enlaces de hidrógeno con el sustrato de molécula pequeña.


Posible punto de discusión NB: cómo su cuerpo descompone la cafeína

Cuando bebe café u otras bebidas con cafeína como algunos refrescos, ¡está consumiendo una molécula llamada cafeína! Con el tiempo, la cafeína se metaboliza (descompone) a través de un conjunto de enzimas "CYP (citocromo P450)" muy relacionadas para producir los tres productos que se muestran en la siguiente figura (Fuente: Wikipedia). Para simplificar un poco, puede interpretar que una flecha representa una reacción catalizada por una de las enzimas CYP relacionadas para producir paraxantina, teobromina o teofilina ... todas las cuales son reconocidas por otras enzimas que las descompondrán aún más, etc. Etcétera. Tómese un momento para examinar las cuatro estructuras siguientes; la estructura general debería parecerle vagamente familiar. Compare el reactivo y los tres productos: ¿cuáles son los grupos funcionales y las propiedades notables de estas moléculas? ¿Cuáles pronostica que serán las características clave de los sitios activos para las enzimas que descomponen estas cuatro moléculas? Si diseñara una enzima que descompusiera la cafeína y la teofilina solamente, ¿cómo diseñarías tu sitio activo?



Ejercicio

Mire para ver qué átomos en la Figura 2 (

arriba) están involucrados

en los enlaces de hidrógeno entre los grupos R de aminoácidos y el sustrato. Necesitaras

ser capaz de

identifíquelos por su cuenta; los enlaces de hidrógeno pueden no

ser dibujado

en para ti en la prueba.

Si cambió el pH de la solución que

esta enzima se encuentra

En, ¿la enzima aún podría formar enlaces de hidrógeno con el sustrato?

¿Qué sustrato (el izquierdo o el derecho) crees que es más estable en el sitio activo? ¿Por qué? ¿Cómo?

Figura 3. Esta es una descripción de un sitio activo de enzima.Solo se extraen los aminoácidos del sitio activo. El sustrato está sentado directamente en el centro.
Fuente: creado porMarc T. Facciotti (obra original)

Ejercicio

Primero, identifique eltipo demacromolécula en la Figura 3. En segundo lugar, dibuje y etiquete laapropiadointeracciones entre los grupos R y el sustrato. Explique cómo pueden cambiar estas interacciones si el pH de la solucióncambió.

Vida realConexión

Una nueva forma de visualizar enfermedades en el cuerpo.

Inestabilidad estructural de enzimas.

El hecho de queLos sitios activos están tan bien adaptados para proporcionar condiciones ambientales específicas que también significa que están sujetos a las influencias del entorno local.Es cierto que aumentandola temperatura ambientalgeneralmenteaumenta las velocidades de reacción, catalizadas por enzimas o de otro tipo. Sin embargo, aumentar o disminuir la temperatura fuera de un rango óptimo puede afectar a los enlaces químicos dentro del sitio activo de tal manera que son menos adecuados para unir sustratos. Las altas temperaturas eventualmente harán que las enzimas, como otras moléculas biológicas, desnaturalizar, un proceso que cambia las propiedades naturales de una sustancia. Asimismo, el pH del entorno local también puede afectar la función enzimática. Los residuos de aminoácidos del sitio activo tienen sus propias propiedades ácidas o básicas.que sonÓptimo para catálisis. Estos residuos son sensibles a los cambios de pH que pueden afectar la forma en que se unen las moléculas del sustrato.Las enzimas son adecuadasfuncionar mejor dentro de un cierto rango de pH y, al igual que con la temperatura, los valores extremos de pH (ácido o básico) del medio ambiente pueden hacer que las enzimas se desnaturalicen.

Figura 4. Las enzimas tienen un pH óptimo. El pH en el que la enzima es más activa será el pH en el que se encuentran los grupos R del sitio activo.protonado/desprotonadode manera que el sustrato pueda entrar en el sitio activo y pueda comenzar el paso inicial de la reacción. Algunas enzimas requieren un pH muy bajo (ácido) para sercompletamenteactivo. En el cuerpo humano, es muy probable que estas enzimassituadoen la parte inferior del estómago, osituadoen lisosomas (un orgánulo celular utilizado para digerir compuestos grandes dentro de la célula).
Fuente: http://biowiki.ucdavis.edu/Biochemis..._pH_Inhibición

El proceso en el que las enzimas se desnaturalizan generalmente comienza con el desenrollamiento de la estructura terciaria a través de la desestabilización de los enlaces que mantienen unida la estructura terciaria.Los enlaces de hidrógeno, los enlaces iónicos y los enlaces covalentes (puentes disulfuro y enlaces peptídicos) pueden romperse por grandes cambios entemplado y pH. Usando la tabla de actividad enzimática y temperatura a continuación, haga una historia de energía para la enzima roja. Explica lo que podríaestar sucediendode 37 ° C a 95 ° C.

Figura 5. Las enzimas tienen una temperatura óptima. La temperatura a la que la enzima es más activa será normalmente la temperatura en la que la estructura de la enzima es estable o no está comprometida. Algunas enzimas requieren una temperatura específica para permanecer activas y no desnaturalizarse. Fuente: http://academic.brooklyn.cuny.edu/bi ...ge/enz_actuar.htm

Ajuste inducido y función enzimática

Durante muchos años, los científicos pensaroneseLa unión enzima-sustrato tuvo lugar de una manera simple de "cerradura y llave". Este modelo afirmó que la enzima y el sustrato encajan perfectamente en un paso instantáneo. Sin embargo, la investigación actual respalda una visión más refinada llamada ajuste inducido. El modelo de ajuste inducido amplía el modelo de cerradura y llave al describir una interacción más dinámica entre la enzima y el sustrato. A medida que la enzima y el sustrato se unen, su interacción provoca un cambio leve en la estructura de la enzima que confirma una disposición de unión más productiva entre la enzima y el estado de transición del sustrato. Esta unión energéticamente favorable maximiza la capacidad de la enzima para catalizar su reacción.

Cuando una enzima se une a su sustrato, un complejo enzima-sustratose forma. Este complejo reduce la energía de activación de la reacción y promueve su rápida progresión de una de muchas formas. En un nivel básico, las enzimas promueven reacciones químicas que involucranmas queun sustrato al juntar los sustratos en una orientación óptima. losapropiadoregión (átomos y enlaces) de una moléculaestá yuxtapuestoalapropiadoregión de la otra molécula con la que debe reaccionar. Otra forma en que las enzimas promueven la reacción de sus sustratos es creando un ambiente energéticamente favorable dentro del sitio activo para que ocurra la reacción. Ciertas reacciones químicas pueden desarrollarse mejor en un ambiente ligeramente ácido o apolar. Las propiedades químicas que surgen de la disposición particular de los residuos de aminoácidos dentro de un sitio activo crean el ambiente energéticamente favorable para que reaccionen los sustratos específicos de una enzima.

La energía de activación requerida para muchas reacciones incluye la energía involucrada en los enlaces químicos ligeramente contorsionados, por lo queesepueden reaccionar más fácilmente. La acción enzimática puede ayudar en este proceso. El complejo enzima-sustrato puede reducir la energía de activación contorsionando las moléculas del sustrato de tal manera que se facilite la ruptura del enlace. Finalmente, las enzimas también pueden reducir las energías de activación al participar en la reacción química en sí. Los residuos de aminoácidos pueden proporcionar ciertos iones o grupos químicos queRealmenteformar enlaces covalentes con moléculas de sustrato como paso necesario del proceso de reacción. En estos casos, es importante recordar que la enzima siempre volverá a su estado original al completarse la reacción. Una de las propiedades distintivas de las enzimas es que, en última instancia, permanecen inalteradas por las reacciones quecatalizar. Despuésse hace una enzimacatalizando una reacción, libera su producto(s).

Figura 6. Según el modelo de ajuste inducido, tanto la enzima como el sustrato experimentan cambios conformacionales dinámicos al unirse. La enzima contorsiona el sustrato en su estado de transición,de este modoaumentando la velocidad de la reacción.

Creando una historia de energía para la reacción anterior

Utilizando la Figura 6, responda las preguntas planteadas en la historia de la energía.
1. ¿Cuáles son los reactivos? ¿Cuáles son los productos?
2. Qué trabajose cumpliópor la enzima?
3. ¿En qué estado se encuentra la energía inicialmente? ¿En qué estado se transforma la energía en el estado final? Este podría ser aún complicado, pero intente identificar dónde está la energía en el estado inicial y el estado final.

Regulación enzimática

¿Por qué regular las enzimas?

Las necesidades y condiciones celulares varían de una célula a otra y cambian dentro de las células individuales con el tiempo. Las enzimas requeridas y las demandas energéticas de las células del estómago son diferentes de las de las células de almacenamiento de grasa, las células de la piel, las células sanguíneas y las células nerviosas. Además, una célula digestiva trabaja mucho más para procesar y descomponer los nutrientes durante el tiempo que sigue de cerca a una comida en comparación con muchas horas después de una comida. A medida que varían estas demandas y condiciones celulares, también varían las cantidades y la funcionalidad necesarias de las diferentes enzimas.

Regulación de enzimas por moléculas.

Las enzimas se pueden regularde formas que promuevan o reduzcan su actividad. Hay muchos tipos de moléculas que inhiben o promueven la función enzimática y existen varios mecanismos para hacerlo.En algunos casosde inhibición enzimática, por ejemplo, una molécula inhibidora es lo suficientemente similar a un sustrato que puede unirse al sitio activo ysimplementeBloquear el sustrato para que no se pegue. Cuando esto pasa,la enzima está inhibidamediante inhibición competitiva, porque una molécula inhibidora compite con el sustrato por la unión al sitio activo.Por otro lado, eninhibición no competitiva, una molécula inhibidora se une a la enzima en un lugar diferente al sitio activo y aúnlogra bloquearunión del sustrato al sitio activo.

Figura 7. La inhibición competitiva y no competitiva afecta la velocidad de reacción de manera diferente. Los inhibidores competitivos afectan la tasa inicial pero no afectan la tasa máxima, mientras que los inhibidores no competitivos afectan la tasa máxima.

Algunas moléculas inhibidoras se unen a enzimas en un lugar donde su unión induce un cambio conformacional que reduce la afinidad de la enzima por su sustrato. Estatipo deinhibiciónse llamainhibición alostérica.La mayoríaalostéricamentese hacen enzimas reguladassobre demas queun polipéptido, lo que significa que tienenmas queuna subunidad de proteína. Cuando un inhibidor alostérico se une a una enzima,todos los sitios activos en las subunidades de proteínas se modifican ligeramentede manera que unen sus sustratos con menor eficiencia. Existen activadores alostéricosal igual queinhibidores. Los activadores alostéricos se unen a ubicaciones en una enzima alejadas del sitio activo, induciendo un cambio conformacional que aumenta la afinidad del sitio activo de la enzima.(s) por su sustrato(s).

Figura 8. Los inhibidores alostéricos modifican el sitio activo de la enzima de modo que se reduce o previene la unión al sustrato. Por el contrario, los activadores alostéricos modifican el sitio activo de la enzima de modo que aumenta la afinidad por el sustrato.

Enlace de video

Vea este breve video (de un minuto) sobre inhibición enzimática competitiva versus no competitiva. Además, eche un vistazo a este video (1,2 minutos) sobre la inhibición de la retroalimentación.

Muchas enzimas no funcionan de manera óptima, o incluso no funcionan en absoluto, a menos que estén unidas a otras moléculas auxiliares no proteicas específicas, ya sea temporalmente a través de enlaces iónicos o de hidrógeno o permanentemente a través de enlaces covalentes más fuertes. Dos tipos de moléculas auxiliares son cofactores y coenzimas. La unión a estas moléculas promueve la conformación y función óptimas de sus respectivas enzimas. Los cofactores son iones inorgánicos como el hierro (II) (Fe2+) y magnesio (II) (Mg2+). Un ejemplo de una enzima que requiere un ion metálico como cofactor es la enzima que construye moléculas de ADN, la ADN polimerasa, que requiere un ion zinc (II) unido (Zn2+) funcionar. Las coenzimas son moléculas auxiliares orgánicas, con una estructura atómica básica formada por carbono e hidrógeno, que son necesarias para la acción de las enzimas. Las fuentes más comunes de coenzimas son las vitaminas de la dieta. Algunas vitaminas son precursoras de las coenzimas y otras actúan directamente como coenzimas. La vitamina C es una coenzima de múltiples enzimas que participan en la construcción del importante componente del tejido conectivo, el colágeno. Un paso importante en la descomposición de la glucosa para producir energía es la catálisis por un complejo multienzimático llamado piruvato deshidrogenasa. La piruvato deshidrogenasa es un complejo de varias enzimas que en realidad requiere un cofactor (un ion de magnesio) y cinco coenzimas orgánicas diferentes para catalizar su reacción química específica. Por lo tanto, la función de las enzimas está regulada, en parte, por una gran cantidad de varios cofactores y coenzimas, que son suministrados principalmente por las dietas de la mayoría de los organismos.

Compartimentación de enzimas

En las células eucariotas, las moléculas como las enzimas suelen estar compartimentadas en diferentes orgánulos. Esto permite otro nivel más de regulación de la actividad enzimática. Las enzimas necesarias solo para ciertos procesos celulares se pueden almacenar por separado junto con sus sustratos, lo que permite reacciones químicas más eficientes. Ejemplos de este tipo de regulación enzimática basada en la ubicación y la proximidad incluyen las enzimas involucradas en las últimas etapas de la respiración celular, que tienen lugar exclusivamente en las mitocondrias, y las enzimas involucradas en la digestión de desechos celulares y materiales extraños, ubicados dentro de los lisosomas.


Posible discusión NB Punto: Revertir los efectos de la cafeína

Anteriormente, discutimos la cafeína y su metabolismo. Pensemos ahora en la farmacología de la cafeína (modo de acción). ¿Pudiste identificar, comparar y contrastar la molécula a la que la cafeína tenía una estructura similar? Debido a la similitud estructural de la cafeína con la molécula de adenosina, en realidad es capaz de unirse a la proteína receptora específica de adenosina en el cerebro. Sin embargo, debido a que no se satisface el ajuste exacto de la cerradura y la llave, la cafeína no "activará" los receptores de adenosina al unirse como lo haría la adenosina. Normalmente, cuando la adenosina se une y, por lo tanto, activa su proteína receptora específica en el cerebro, el efecto fisiológico es un aumento de la somnolencia y la relajación muscular. Tiene sentido que nos cansemos por la noche porque acumulamos adenosina durante el día, ¡eso es mucha activación de los receptores! Pero volvamos a la cafeína: cuando la cafeína está presente, puede unirse a la proteína del receptor de adenosina, lo que impide que la adenosina se una o active el receptor. La falta de acción de la adenosina es lo que conduce a la supresión de la somnolencia y al aumento del estado de alerta. La inhibición observada con esta proteína receptora y la cafeína es similar a la inhibición que vemos con las enzimas. ¿En qué tipo de inhibición clasificaría esto? Siguiente pregunta: Si una empresa lo contratara para diseñar una solución para revertir el efecto de la post-ingestión de cafeína, ¿qué estrategias intentaría probar? ¡Explicar!


Enlaces adicionales

Academia Khan

Los siguientes enlaces lo llevarán a una serie de videos sobre cinética. El primer enlace contiene cuatro videos sobre las velocidades de reacción y el segundo enlace contiene nueve videos relacionados con la relación entre las velocidades de reacción y la concentración. Estos videos son complementarios yestán provistospara brindarle un recurso externo para explorar más a fondo la cinética de las enzimas.

  • Introducción a la cinética enzimática
  • Mecanismo de reacción